Proteínas 1

COMPUESTOS NITROGENADOS

EstructuraMétodos de AnálisisDigestión y metabolismo monogástricosDigestión y metabolismo rumiantes

Proteínas 18

pH 1.6-4.0

pH 8-9pancreáticas

entéricas

ClHDesnaturaliza la proteína

Pepsinógeno Pepsina

Absorción

Absorbidos en yeyuno e ileon por transporte activo (L-aas dependiente de sodio, otros...)Peptidasas

En el borde en cepillo de la superficie del epitelio (--> aas y di y tri-peptidos)en el citosol del epitelio

Distintos ritmos de absorción. Competencia

Luzintestinal

L-Aas

Proteína

Proteínas 19

Proteínas 20

Intestino gruesoLlegan comp. N que no han sido absorbidos en el ID

restos de aas y péptidos, proteínas desnaturalizadas amino azúcares urea de la sangre

Existe una alta actividad microbiana por lo tanto se degradan a amoniaco y aminas que seran

absorbidos---> NH3 (excreción de urea)transformarse en aas mo que serán excretados por las heces (excepto utilización en caballos y conejos)

Factores que afectan a la digestión proteica en monogástricos. Lechon.

Proteínas 21

Lactación Transición (5s)

21 d 56dSituación crítica tras el destete.

pH del estómago 4,55Incremento de la flora microbiana

disminuye la digestión proteicadisminuye la actividad inmunológicadisminuye el crecimientoaumento de diarreas

Acidificantes• Ac.Láctico• Ac.Cítrico• Ac.Málico

• Ac Fumárico• Ac, Tartárico

Evita

Factores que afectan a la digestión proteica en monogástricosFactores antinutritivos

Factores antitrípsicos (leguminosas: soja)la mayoría inhiben la tripsina

Taninos (polifenoles; en sorgo, colza)

Proteínas protegidas. Semillas enteras. (granulación, extrusión, etc)

Proteínas insolubles (zeina) o poco hidrolizables(gelatina)

Tratamientos térmicos excesivos “desnaturalización”Reacciones de Maillard (lisina) -NH4----O= C aldehído(azucar reductor)Uniones de radicales --metil--acetil--carboxilDestrucción de aas (azufrados)

Bloqueo de enzimasPrecipitación de proteínas

Proteínas 22

PA

NC

REA

S

Tripsina libre

AA’s Proteínatisular

TEJIDOSESTOMAGOPROTEÍNADIETA

ClH Pepsina

INT.DELGADOTripsinógeno

AA’sAA’s

AA’s

PROTEÍNA+

TRIPSINA

Peptidos AA’s

INT.GRUESO

M.o.NH3+Amidas

UREAPORTA

NH3

PORTA

UREA

RIÑON

AA’s

AA’s

UREANH3+cetoácidos

Proteínade reserva

Proteínaplasmática

CO2+H2O

HÍG

AD

O

Proteínas 23

Proteínas 23’

Turnover proteicoLos AA’s que llegan al hígado tiene tres destinos:

Pasar a la circulación general, síntesis de proteína de los tjs.Para la síntesis de proteínas de reserva y plasmáticas (se movilizan rápido)Desaminarse y los radicales carbonados: producir energía,ir a la ruta neoglucogénica o a la síntesis de grasa

La % depende • animal • consumo de proteína

En ayuno la degradación > síntesis. Flujo de aas (alanina y glutámico) como fuente E

Turnover proteico

Desaminacióny oxid Prot. Hepáticas Plasma-Tjs

Destino de los AA’s que llega al hígado

Proteínas 24

Turnover proteico

TURNOVER

Anabolismo

Catabolismo

DEPOSICIÓN NETA= SÍNTESIS - DEGRADACIÓN

Gasta E Rto. energéticonulo

Simultáneamente a la síntesis se produce una degradación cte. de proteínas formadas. Se establece un equilibrio dinámico entre el pool de AA’s orgánicos y el de proteínas tisulares TURNOVER PROTEICO

Proteínas 25

Turnover proteico

73 g Urea

45 % DEPOSITADA (92 g)

MúsculoPielViscerasOtros

100% INGERIDA206 g

20 % excretada en heces80 % ABSORBIDA (165 g)

165

373

0

465

Síntesis Total

Absorbida Degradación

Cerdo de 25 Kg; ganacia 300g/d

Proteínas 26

Turnover proteicoTejido %Renovación/

día

Muscular 7

Hígado 42

Intestino 123

Media 10

Ritmo de síntesis y degradación---vida media (tiempo de renovación del 50%)Depende del

AnimalF. produccióntejido

g.P/Kg/día Síntesis Ganancia

Recién nacido 6-7 1.2

Niño (2-8 años) 3.9 0.07

Joven (20 años) 4 +/- 0

Adulto (70 años) 3.5 +/- 0

Proteínas 27

Turnover proteico

Es necesario ,ventajoso paraIncrementar la velocidad de regeneración de enzimasCompensar desequilibrios AA’sCompensar déficit energéticos (ayuno).Corrección de errores de síntesis proteicaPermite una síntesis rápida y masiva (lesiones)

Metabolismo proteico Proteínas 28

Catabolismo de AA’sTransaminación y Desaminación (oxidativa y no ox.)

Destino de los cetoácidosDestino del radical amino

Síntesis de AA’sSíntesis y degradación de proteínas a partir de AA’s

Cetoácido CetoácidoGlutámico

HÍGADO

Catalizada por Aminotransferasas, transaminasas y piridoxal-P

TRANSAMINACIÓN

alanina Piruvato

Proteínas 29

DESAMINACIÓN ÓXIDATIVA Hígado y riñon

El esqueleto carbonado puede ser cetogénicoy/o gluconeogénico

Los gluconeogénicospor transaminaciónproducen piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs pueden destinarse a E o a sintetizar glucosaSolo los que su catabolismo produce únicamente cetoácidosson solo cetogénicos

Proteínas 30

Proteínas 31

Destino del amoniaco NH3El que no se reutiliza para síntesis de AA’s debe ser eliminado (tóxico) a partir de la síntesis hepática de

UREA mamíferos2 NH3 + 2 ATP + CO2 +2 H2O-------> UREA + 2 ADP + AMP1 mol de urea hidroliza 4 ATP y 2 moléculas de H2O

ÁC. ÚRICO aves2 N (glutamina) + glicina + aspartato + CO2+4ATP---> AC.ÚRICO2 moles de amoniaco --> 4 ATP+ 2 glutamato+ 1 aspartato+ 1 glicina

Posteriormente eliminados en la orina a través del riñón

La degradación de AA’s, conlleva la necesidad de eliminar el N excedentario, con un coste energético o Tributo asociado

Proteínas 32’

ResumenLa proteína dietética es digerida a AA’s. Turnover proteicoUn exceso AA’s serán catabolizados para producir energía. Algunos esqueletos carbonados pueden usarse como sustrato para la gluconeogénesisEl amonio que se produce en el catabolismo de los AA’s se convierte en urea hidrosoluble no tóxica para su excreción

Proteínas 32”

Síntesis de Proteínas

La concentración de AA’s es muy alta en el interior de las células (coste E). Un intercambio muy importante entre

tjs.Alanina en el hígado se convierte a glucosa pasa a sangre y se utiliza como recurso energético en el músculoGlutamina recurso energético en intestino y riñón

Proteínas 33

Síntesis de ProteínasAA’s dieta

AA’s de la degradación proteica

El responsable principal de la ineficacia de la síntesis proteica, pero es necesario

AA’s nueva síntesis

Puede sintetizar 20 AA’s a través de diferentes rutas• AA’s no esenciales rutas cortas y activas• AA’s esenciales rutas más largas y complejas(no se tiene en cuenta el gasto E para la síntesis de proteína)

Proteínas 35

Proteína idealConsiderando que el código genético regula los AA’s que se incorporan a las proteínas, es razonable pensar que habrá necesidades específicas para cada Aa esencial, en función de su mayor o menor presencia en las proteínas sintetizadas

PROTEÍNA IDEAL o perfil ideal de la proteína dietética esAquella que presenta una relación aminoácidica óptima para la síntesis proteica. O sea aquella en la que la relación entre aminoácidos esenciales es similar a la proteína en proceso de síntesis (definida por análisis o derivada de la secuencia genética

Proteína idealProteínas 36

CERDOS POLLO HUEVOS CORDERO

100 100

40

13

47

73

49

47

74

33

62

Met +Cis 50 77 95 51

Valina 70 68 72 66

Phe + Tyr 100 111 142 114

23

72

125

77

35

86

BACTERIA

Lisina 100 100 100

Triptófano 18 19 19

Treonina 60 67 66

Leucina 100 112 93

Isoleucina 50 67 62

Histidina 40 29 27

Arginina 120 55

AA’s SintéticosLys, Met, Thr, Trp

Proteínas 38

Fermentación (L)Síntesis química (L/D)

Objetivos:Satisfacer las necesidades en AA’s al mínº costeReducir el %PB de la ración, para minimizar:

la ineficacia Eel costeLa contaminación ambiental

Asimilables: Formas L Excepto D,L-Met y en cerdos D,L-Trp

PresentaciónClorhidrato de Lys (80 % Lys)Metionina hidroxianáloga (asimilable)

Esencialidad de los aminoácidosRATA

Bondi, 1988CERDO

Cunha 1977AVES

Scott, 1973

Lisina, Lys E1 E1 E1c

Triptófano, Trp E E E

Treonina, Thr E E2 E

Leucina, Leu E E E

Isoleucina, Ile E E E

Histidina, His E SE E

Fenilalanina, Phe Eb Eb Eb

Valina, Val E E E

Arginina, Arg SE SE E

Hidroxiprolina -- -- SEc’

Formassíntéticas

comercialesMetionina, Met E2a E3a E2a

Cistina, Cis SEa’ SEa’ SEa’

Tirosina, Tir SEb’ SEb’ SEb’

Glicina, Gly -- -- SE

Serina, Ser -- -- SE

Prolina, Pro -- -- SE

Proteínas 15