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BIOQUIMICA (FAC. BIOLOGÍA, 2º Curso) CURSO 2005-06 Marzo 30 y 31. La interacción proteína ligando, concepto de Kd . Mioglobina y hemoglobina como ejemplo de saturación hiperbólica y sigmoidea. Alosterismo y cooperatividad. Ligandos alostéricos de la hemoglobina y su relación con la función transportadora de oxígeno. Abril 3, 6 y 7. Vacaciones de Semana Santa: Abril 10-16 Abril 17, 20 y 21. Los enzimas como catalizadores: aspectos termodinámicos. Los enzimas como proteínas: eficacia, especificidad y regulación. Centro activo y complejos enzima-sustrato. Cinética de las reacciones monosustrato: Ecuación de Michaelis-Menten. Significación de Km, Kcat, y Kcat/Km. Representaciones lineales. Cofactores. Efectos de la temperatura y pH. Unidades de actividad enzimática. Clasificación de los enzimas. Inhibición enzimática. Inhibición reversible competitiva y no competitiva. Inhibición irreversible: reactivos de grupo y marcadores de afinidad. Regulación de la actividad enzimática. Enzimas alostéricos. Modificación covalente reversible. Modificación covalente irreversible: activación de zimógenos. Isoenzimas.

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BIOQUIMICA (FAC. BIOLOGÍA, 2º Curso) CURSO 2005-06 Marzo 30 y 31. La interacción proteína ligando, concepto de Kd . Mioglobina y hemoglobina como ejemplo de saturación hiperbólica y sigmoidea. Alosterismo y cooperatividad. Ligandos alostéricos de la hemoglobina y su relación con la función transportadora de oxígeno. Abril 3, 6 y 7. Vacaciones de Semana Santa: Abril 10-16 Abril 17, 20 y 21. Los enzimas como catalizadores: aspectos termodinámicos. Los enzimas como proteínas: eficacia, especificidad y regulación. Centro activo y complejos enzima-sustrato. Cinética de las reacciones monosustrato: Ecuación de Michaelis-Menten. Significación de Km, Kcat, y Kcat/Km. Representaciones lineales. Cofactores. Efectos de la temperatura y pH. Unidades de actividad enzimática. Clasificación de los enzimas. Inhibición enzimática. Inhibición reversible competitiva y no competitiva. Inhibición irreversible: reactivos de grupo y marcadores de afinidad. Regulación de la actividad enzimática. Enzimas alostéricos. Modificación covalente reversible. Modificación covalente irreversible: activación de zimógenos. Isoenzimas.

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Transición entre estados T y Rinducida por la unión de oxígeno

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Efectos Bohr (hidrogeniones ydióxido de carbono) y del 2,3 -BPG

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Efectores alostéricos de la hemoglobina

(Dr. J. Corzo)

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Energía de activación

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Centro activo e interacciones enzima-sustrato

llave-cerradura ajuste inducido

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La interacción enzima-sustrato

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Ecuación de Michaelis-Menten (Estado estacionario)

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Parámetros cinéticos de algunos enzimas

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Algunos coenzimas

FADNAD

Coenzima A (CoA)

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Inhibición competitiva

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Inhibición no competitiva

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Modificación covalente reversible:

Glucógeno fosforilasa

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H4 LDH1

H3M LDH2

H2M2 LDH3

HM3 LDH4

M4 LDH5

H4 LDH1

H3M LDH2

H2M2 LDH3

HM3 LDH4

M4 LDH5

Isoenzimas: el sistema LDH

Patrón de distribución de isoenzimas de LDHCambios en la expresión de las formas isoenzimáticasde LDH de corazón de rata a lo largo del desarrollo

Alteración del perfil electroforético de losisoenzimas de LDH en suero humano como consecuencia de un infarto de miocardio.

normal paciente