visita guiada por el sólido sistema de enseñanza de...
Post on 30-Sep-2018
216 Views
Preview:
TRANSCRIPT
Visita guiada por el sólido sistema de enseñanza de bioquímica de McKee
Los ensayos "Bioquímica en perspectiva" muestran la relevancia en el mundo real de los procesos bioquímicos estudiados. La cuarta edición incluye más de una docena de ensayos nuevos, que ahora comienzan con una pregunta que estimula el pensamiento y concluyen con un resumen de conceptos.
, \
, ,
, \
164 CAPíTULO CINCO Aminoácidos, péptidosyproteinas
BIOQuíMICA EN PERSPECTIVA
Plegamiento de proteínas y enfermedades humanas ¿Cuáles son los efectos del plegamiento incorrecto de proteínas en la salud humana? La acumu lación de proteínas mal plegadas insol ubles es una canlcterística importante de varias en fermedades ncurudcgencrati vas de l se r humano. Las enrcnnedaucs de Alzhe imcr y de HUllt i ngton
son ejemplos nnwbles. ¡\ pesar de las dircn::n.: ias en los sucesos que las ¡nióan. de las zonas cspedlkas del cerebro que son arectadas y de los síntomas. ambas tienen en cOImín procesos disfun
cionulcs destructores de cé lulas inici,¡dos por proteínas tóx icas . Una característ ica dav\! dd in icio de la enfe rmedad es kl conversión de la estructura proteínica normal. 1l1 ;b; a IIl enudo hé li ces a y enrollmnicntos aleatorios. en \:on formacio nes de l¡Ímina plegada fJ anonnules. A co nt inuadón Se presl!nta un reS Ulllen de las basl:s moleculares L1e cada trastorno.
Enfermedad de Alzheimer La enfermedad de Alzheimcr (AD) es una afección progresiva y le tal que se carac te riza por deterioro intelectual grave. Ln AD se manifiesta inicialmente L'on breves lapsos de pérdida de la memori a. Con el tiempo. dete rioro grave de la memoria, desorientación
la edad madura). La AD esporádica súele diagnoslicarsé después de los 65 años de edad. Los genes vinculados con las formas fam il iares (hereditarias) de la AD cod ifican vers io nes 111lllantcs de 1,1 APP. presenil ina I (PS 1), presen ilina 2 (PS2) y apolipoproteína E4 (pág. 392). La APP es una proteína trunsmCl llbrana con función desconocida qlle tiene un a gran región extrace lular, la cual ex perimenta varias reacciones de procesamiento prO!eolítico. PS I y PS2 son cumponentes de la sec retasa y. una dc varias prutcasas que intcrv it!ncn en el procesamiento de la APP. Las nltll~cioncs \!n los gcnes de la APP, de lu PS I y de la PS 2 se: han re lacionado con la libe r;1c ión de los fragmentos tóx icos AtJ40 y Afj42. Siguen si n di lucidarse los mecani smos por los <:ua les los pacientes con A D desarroll an la rorma espor{¡dicól de la enfe rmedad en ausenc ia de factores de riesgo conocidos.
Enfermedad de Huntington 1 ,Y a~ itación acompañan a .una pérdida to.t~1 de .~a personal.idad del r-~~--~----~~~~~~~~~~~~-iliili-~~~-=~~~~~~~Ld~~~~~~~~~~ grupode
Los recuadros "Métodos - - - ~. bioquímicos" introducen al lector a técnicas de investigación modernas y clásicas, lo cual refuerza la teoría que asevera que ¡la mejor manera de aprender ciencias, es haciendo ciencia!
" es de la RESUMEN: La acumulac ión de proteinas mal plegadas impide el funcionamiento celular. Con el tiempo los agregados proteinicos causan la muerte de la célula .
'\bilidades ia progrc. fronta les
172 C APiTULO CINCO Aminoácidos,péptidosyproteínas
.------~-
MÉTODOS BIOQuíMICOS Tecnología de proteínas
Los seres vivos producen una impres ionante vi\ried;1c! de prote ínas. Como resu ltado. no es sorprendente que se hayan dedicado tiempo. es fuerzo y fondos considerables a inves
tigar sus propiedades. Desde que Fredcrick Sanger delerminó la secuencia de la insul ina bov ina en 1953. se han diluc idado las estructuras de miles de protcínas.
En con traste con los 10 años que se req uirieron para secu\!nciar la insulina. las tecnologías actuales permi ten dete1l11inar la secuenc ia de aminoácidos de una pruteína en unos L"lIantos tlías. Ade más de lmélodo d ... degradación (h: Edll1an y de: la espt'ctrometría de masas. t's pos ible ge ne:rar 1;1 sel·ucnc i .. de resi duos de un a prote ína a p;ln ir dI.! s u sCl'llenc ia Je DNA o de IllR N¡\ s i se d ispone de est'l inl"onmll'ión. Después de un brcn: repaso dc los m¿todos de puriíiL·iII.:iün de proteína): . aquí ~e deseribidn e l mé
lodo de dt:g radaci6n Jc Edma n y la ~spectrolllelr í .. de 1ll.)sas. Observes!! que todas las tecnicas para ais lar. purificar y caracterizar protc ínllS aprovecban l'ls diferencias de carg.a. el peso molec ular y las afin idades de unión . Muchas de estas tecnologías se aplican a la investi gación de otras bioilloJécuJas.
Purificación El unális is de prOleínas comienza con e l ai slamiento y la pu rificación. La ex tracción de una proteína req uiere la rQlura y la homogencización de la l'élula (\'¿as~ Métodos bioquímicos: tecnología ce lular. en el enp. 2). A menudo este pruceso es segu ido por L'entrifugació n dife renc ial y. s i ia prOleína es un componente de un organclo. por centrifugución en gradi ente de densidad. Tras ob!ener 1 .. fracci ón que contiene la prote ína, para potenc iar la purificac ión pueden ulilizarse varios métodos relativamente crudos. La precipitnción de proteínas por medio de sales es una técnica en la que se utilizan concentrac iones elevadas de sales como
e l sulfato de amonio [(NHolhSOol] ' Debido <l que cadu proteína
codifica onocida y
En todos los lllél0dos L'romatográficos, la mezcla proteínica se d isuelve en un líqu ido conocido C0l110 fase móvil. Al pasar las proteínas a través de la fase estacionaria (una matriz sólida), se se paran unas de o!ras debido a su di strihución direrente entre las dos fases. El movimiento relativo de cad¡.l molécula es consecuenL'ia de su capnL·idad para pennanece r asociada con la fase e~tacion aria mientras que cont inúa nu ycndo la fase móvi l.
Los tres me lodos crolllalográlicns que se emplean de forma habitua l en la puri fk'ac ióll de protC'Ínns son la cromatografía de lilt ración cn gdcs. la cronwtogra ría de intercambio iónico y la cromatografía por atin itlad . La crumatografíu de filtración en geles (Fig. 5D) es un a forma de croma tog rafía por excl usión de tamaños ~n la cual una colum na empaque tada con un polímero gelatinoso sepa ra a las llloléculas scg lín su l¡¡mallO y su forma. Las molecu las que son mayores que los poros del gel quedan excl uidas y por lo tal110 Sl.! llluewn con rap idez a través de la co lu mna. Las mol él..:ulas que son más pequeñas que los poros del ge l se difunden dentro y fuera de los poros. de forma que se ret rasa su movimiento a tra vés de la co lumna. Las di fe renc ias de estas velocidades separan 1:1 mezL"la de proteínas cn handas. que se recogen separadas
La cromatognllía de intcrclIl1lbio iónico SCpilr<l las proteílIas según su carga. Las resi nas dc interL·alllbio ani ónico. que están fu rmadas por materiales con l'arga posit iva, se unen de forma reve rs ible con los grupos con carga negativa de una proteína. De igual fo rma. las res inas de intercambio catió nico se unen a los grupos con carga positiva. Tras e liminar las proteínas que 11 0 se 11<111 unido a la rcsi nn . se rec upera In proteína de interés por medio de un cambio adecuado de l pH del solvente y de la concentración s<l lina , o de ambos. (Un cambio de pH a ltera la carga neta de la proteína.)
La cromatografía por afinidad utili za las singulares propie-
XXI
El incomparable sistema de resolución de . problemas le proporciona al lector múltiples oportunidades y métodos para desarrollar sólidas habilidades analíticas.
los problemas resueltos que se encuentran en el libro llevan al lector paso por paso a través de las soluciones de cada problema.
Cientos de Preguntas - - - - - - • incluidas en el texto utilizan situaciones aplicables en el mundo real para fomentar el interés del lector y estimular pensamientos más profundos sobre los principios bioquímicos.
134 CAPíTULO CINCO Aminoácidos, péptidos y proteínas
;;rr PROBLEMA 5 .1 Considérese el siguiente aminoácido y sus valores de pKa:
~ Ha- fi-CH,-CH'-iH-c-aH
a +NH3
pKol = 2.19, pK,z = 9.67, pK'R = 4.25 a. Dibújese la estructura del aminoácido al cambiar el pH de la di solución de muy ác ido a muy básico.
Solución (a) a a
HO-C- CH - CH - cH - g -aH ~ Ha-C-CH -CH - CH-g-O-11 2 2 1 11 ' '1 o +NH
3 o +NH:3
a a
~-a-C-CH -CH-cH-g-a-~ - a -C-CH-CH-cH-g-a-11 2 '1 1 2 2 1 o +N H3 o NH2
Los hidrógenos ionizables se pierden en el orden de la acidez. ion izándose primero los más ácidos. b. ¿Qué fOfma del aminoácido se observa en el punto isocléctrico?
Solución (b)
PREGUNTA 5.4rl'
En los líquidos extracelulares , como la sangre (pH de 7.2 a 7.4) y la orina (pH 6.5 ). los gmpos su lfhidrilo de la cisteína (pKa 8.1) están protonados y experimentan oxidación para formar cistina. En Jos péptidos y en las proteínas. e l carácter nuc!cólilo de los grupos tiol pro tonados libres se aprovecha para estabil izar la es tructura proteínica y en reacciones de transferencia de tiol. no obstante tos aminoácidos libres en los líquidos hísticos pueden ser problemáticos debido a la baja solubilidad de la cistina. En una enfermedad genética denominada cislill/./ria , el transporte defectuoso de la cistina a través de la membrana o rigina una eliminación excesiva de cist ina en la orina. La cristalización del amino,icido produce la formación de cálculos (piedras) en tos riñones. e n los uréteres o en la vej iga urinaria. Los c¡ílculos pueden producir dolor. infecc iones y hematuria. La concentración de cisl ina en el riñón se reduce aumentando de forma masiva la ingestión de líquidos y la administración de penicilamina lJ. Se cree que la pcnicilamina (Í'ig. 5. 14) es eficaz debido a la formación del disulfuro de pcnicilamina-cistcína. que es sustancialmente más soluble que la cislina. ¿Cuúl es la estructura del disulfuro de penicilamina-cisteína?
iH3 ~ H3C-i-iH-c-aH
SH NH2
FIGURA 5 . 14
Estruclur'l de la penicilllminu
.1f Preguntas de revisión
Las Preguntas de revisión ;' que se encuentran al final de cada capítulQ permiten practicar las habilidades básicas adquiridas, mientras que las Preguntas para razonar representan un reto '- 'para recapacitar conceptos a través de los capítulos, evaluando la capacidad del lector para sintetizar el material estudiado.
XXII
;'
Estas pregHl!t(U eSllÍn disel1at!as para pone/' a prueba el cOllocimienTO del lector sohre tus conceptos dal'e expllestos en este capítl/lo, al/res de pasar al siguiellfe. Ellecror pllede comparar sus /'espuesws cOlllas sO{lIcirllles que .\'(' pmporciol/(l1/ al fl1/al del libro y ell la Guía de estlldio de apoyo, si tlsí lo desea.
l Escribase la diferencia ent re proteínas. péptidos y polipéptidos. Indíquese cuáles de los s iguientes amino;:ícidos son polares. no polares, ácidos o bás it'Os: a. glicina b. tirosina c. ácido g lutámico d. histidina e. prolina
~ Preguntas para razonar
r. lisina g. cisteína h. asparag ina i. valina j . leucina
3. La arginina liene los va lores de pK. siguientes' pK, = 2.1 7. pK, = 9.04. pKII = 12.48 Establézcanse la estructura y la carga nela de la arginina a los valores de pH sigu ientes : 1, 4 , 7.10.12.
El objetivo de eSf{/.\' preglllltas es relo r:ar la (.'o /ll¡II't!lIsirín de rotlo.\' los concep fos c/allí' eXfJlu'stns ell ellihm f/{/Sf{¡ e/moJl/elllo. E.\'foC1ibl(' que /10 tengan sólo 1/1lt1 respllesw co/'recW. Los al/tores proporcionan soll/ciollC's posibles a estas preglllllas al filial del lihm y (,II/a Guía de estl/dio de apoyo. pl/m referellcia dc/lc(:ror
28. En el interior de las proteínas suele n encont rarse res iduos como la valina. la leuci na.l a isoleuc ina. la metionina y la renil alanina. mientras que la arginina. la li sina, t!1 .ícido aspártico y el ácido glulámico en general se encuentran en la superfic ie de las prote ínas. Sugiérasc un a razón para esta observílción. ¿Dónde se es peraría encol1trar gJu tamina. glicina y alanina?
29 Las proteínas que sintetizan los seres vivos adoptan una conformación con actividad biológica. pero cuando estas proteínas se preparan en ellaboratorin normalmente no suelen adoptar de forma espontánea sus conformaciones activas. ¿Por qué?
30. El sitio activo de una enzima contiene secuencias que están conservadas debido a que participan en la actividad catalítica de la proteína. S in embargo. la masa de una enzima no es parte del sitio activo. Debido a que se requiere una cantidad ",,"n"¡,1 rl . ,nou,,,"
36. La Cfu imiotrips ina es una cnl.ima tjue divide a oLra s enzimas durante la secuenciación. ¿Por qué 11 0 se aLacan las moléculas de quimiotrips ina en tre sí'?
37. La mayoría de los amino.ícidos se lOman de co lor morado azulado cuando se trata n con el reacti vo ninh iJ rina. La prolina y la hidroxiprolina se hacen amarillas. Sugiérase una razón para esta diferencia.
3H. Cuando la protcína 1llultiru ll c iollal dcshidrogcnasa de glicera ldehído-J-rosrato de (G APD) cataliza una react:illll clave cn la glu t:ó li s is (una vía metabólica s ituada en el citoplasma). lo hace como un homotetrúl11ero (con cuatro subu nidadcs idénticas). El monómcro GAPD es una enzima de reparación del DNA nuclear. Descríballsc en términos generales las propiedades de la es tructura de l a~
Proteína desnaturalizada
~ \.. hsp70
+-- ---------------- Las Figuras, atractivas y precisas, dan claridad a lo expuesto en el texto e ilustran importantes conceptos y procesos que el lector necesitará saber para sus exámenes.
:~=l~ En to<!o el texto se han incluido Iconos conceptuales para indicar la cobertura de importantes aplicaciones bioq"-ímicas. ,
," , Medicina
Complejo Protefna plegada proteínico hsp60
@;I AOP +-"'" t
F IGURA 5 .32
Chaperones moleculares
Los chaperones moleculares se unen de fomla transitoria a las proteínas nacientes y a las proteínas desplegadas (desnaturali7..ada.~ por condiciones agresivas). Los miembros de la familia hsp70 estabilizan las proteína.'I nacientes y reactivan algunas proteínas desnaturalizadas. Muchas proteínas requieren también las proteínas hsp60 p.'lra aJcaJ17..ar sus confommciones finales. Si una proteína no puede s.11varse, los chaperones moleculares ayudan a destruirla
" Mecanismo de regulación metabólica
Proteólisis (degradación) ~
TP r:{9jp AOP ~ '\
Proteína plegada
Aminoácidos, péptidos y proteínas
Sinopsis
Las Sinopsis ubicadas al principio de cada capítulo ayudan a concentrarse en el "panorama completo", mientras que los resúmenes, las lecturas recomendadas y las palabras clave refuerzan los conocimientos adquiridos y fomentan investigaciones posteriores. ,
LAS PROTEiNAS SON CONSTITUYENTES ESENCIALES DE TODOS LOS ORGANISMOS.
LA MAYORiA DE LAS TAREAS QUE REALIZAN LAS CÉLULAS REQUIEREN PROTEiNAS,
Las cuales tienen una asombrosa diversidad de funci ones . Además de servir como materiales estructurales en todos los seres vivos (p. ej .. como componentes
estructurales en el músculo y en el tejido conjuntivo de animales o como componentes de la pared celular de las procariotas). las proteínas participan en funciones tan diversas como la regulación metabólica, el transporte, la defensa y la catál isis. La d iversidad funcional que exhibe eS la clase de biomoléculas está
relacionada de forma directa con las posibilidades de combinación de las unidades monoméricas, los 20 aminoácidos.
Palabras clave
ald iminas.OOO enanl iómeros. 000
alosterismo.ooo enfermedad de Alzheimer. 000
antígeno, 000 enfermedad de Huntington, 000
apoproteína,Ooo enfennedades moleculares, 000
bases de Sch iff. 000 enlaces peptídicos. 000
carbono asimétrico. 000 estereoisómcros.OOO
carbono quiral. 000 estructurá cuaternaria, 000
chaperones moleculares. 000 eSlrucmra primaria. 000
chaperoninas, /62 estructura secundaria. 000
condensación aldólica. 000 estructura supersecu ndaria. 000
cromatografía por afinidad. 000 estruct ura terciaria, 000
cromatografía de filtración en geles, 000
cromatografía de intercambio iónico, OOO
desnaturali zación. 000
dicroísmo ci rcu lar. 000
efectores. 000
electroforesis, 000
electroforesis en SOS-gel de poliacri1amida, ooo
elemento de respuesta, v
familias de proteínas. 000
fase estac ionari a, 000
fase móvi l. 000
fosfoprote(na.OOO
glóbulo fundido. 000
glucoproteínas, 000
grupo protésico, 000
hemoproteína. 000
hidrocarburo alifático, 000
hidrocarburo aromático. v
ho loprotcína. 000
honnonas, 000
hsp60,000
hsp70,000
isómeros ópt icos. 000
ligandos. 000
lipoprOleínas.OOO
metaloprotefnas, 000
moduladores, 000
molécula anfipática, 000
molécula anfÓtera. 000
motivos. /47
mutagénesis de s itio específico dirigida. 000
neurotransmisores, 000
oli gómeros,OOO
péptidos.OOO
plegamienlo proteínico, 000
pliegue. 000
poJi péptidos. OOO
polipéptido homó logo. 000
proteína. 000
proteína conjugada. 000
proteínas fibrosas, 000
proteínas globulares. 000
proteínas intrínsecamente no estruct uradas. 000
proteína modular, 000
proteínas motoras, 000
proteínas multifuncionales. 000
proteínas ori ginalmente desplegadas, 000
proteínas de choque témlico, 000
protóllleros. 000
puente disulfuro. 000
puentes salinos. 000
punto isoeléctrico. 000
residuos de aminoácidos, 000
separación por sal. 000
superfamilia de proteínas. 000
transición alostérica. 000
uni ón cooperativa , 000
zwitteriones. OOO
XXIII
XXIV
Abreviaturas habituales en bioquímica
A ACTH ACP ADP ALA AMP ATP BCAA BH2 BH4 bp BPG C CAP CDP CMP CTP CoA o CoASH cAMP cGMP cyt DAG DHAP DNA ssDNA dsDNA DNasa DNP EAA EF EGF ER ESR FAD FADH2 fMet FMN G GH GDP GMP GSH GSSG GTP Hb HDL HETPP HGPRT VIH HMG-CoA HPLC HRE hsp IF IGF IgG IL IMP
adenina hormona adrenocorticotrópica proteína transportadora de acilo adenosina-5' -difosfato d-aminolevulinato adenosina-5' -monofosfato adenosina-5' -trifosfato . aminoácido de cadena ramificada dihidrobiopterina (forma oxidada) tetrahidrobiopterina (forma reducida) par de bases 2,3-difosfoglicerato citosina proteína activadora del catabolismo citidina-5' -difosfato citidina-5' -monofosfato citidina-5' -trifosfato coenzimaA adenosina-3' -5' -monofosfato cíclico guanosina-3' -5' -monofosfato cíclico citocromo diacilglicerol fosfato de dihidroxiacetona ácido desoxirribonucleico DNA de cadena individual DNA bicatenario desoxirribonucleasa 2,4-dinitrofenol aminoácido esencial factor de elongación factor de crecimiento epidérmico retículo endoplásmico resonancia de espín electrónico dinucleótido de flavina y adenina (forma oxidada) dinucleótido de flavina y adenina (forma reducida) N -formilmetionina mononucleótido de flavina (forma oxidada) guanina o energía libre de Gibbs hormona de crecimiento guanosina-5' -di fosfato guanosina-5' -monofosfato glutatión glutatión (forma oxidada) guanosina-5' -trifosfato hemoglobina lipoproteína de alta densidad hidroxietil-pirofosfato de tiamina guaninafosforribosiltransferasa de hipoxantina virus de inmunodeficiencia humana fJ-hidroxi -fJ-metilgl u taril-CoA cromatografía líquida de alta presión elemento de respuesta a las hormonas proteína de choque térmico factor de iniciación factor de crecimiento insuliniforme inmunoglobulina G interleucina inosina-5' -monofosfato
IP3
Km kb kD LDL LHC Man NAA NAD+ NADH NADP+ NADPH NDP NMR NO NTP P
1
PAPS PC PDGF PEP PFK PIP2 PP Pr~teína G PRPP PS PQ(Q) PQH
2(QH
2)
RER RF RFLP RNA dsRNA hnRNA mRNA rRNA snRNA ssRNA tRNA snRNP RNasa S SAH SAM SDS SER sida SRP T THF TPP U UDP UMP UTP UQ UQH2 VLDL XMP
inositol-l,4,5-trifosfato constante de Michaelis kilobases kilodaltones lipoproteína de baja densidad complejo recolector de luz manosa aminoácido no esencial dinucleótido de nicotinamida y adenina (forma oxidada) dinucleótído de nicotinamida y adenina (forma reducida) dinucleótido de nicotinamida y adenina fosfato (forma oxidada) dinucleótido de nicotinamida y adenina fosfato (forma reducida) nucleósido-5' -difosfato resonancia magnética nuclear óxido nítrico nucleósido-S' -trifosfato ortofosfato (fosfato inorgánico) 3' -fosfoadenosina-5' -fosfosulfato plastocianina factor de crecimiento derivado de plaquetas fosfoenolpiruvato fosfofructocinasa fosfatidilinosito 1-4,5 -difosfato piro fosfato proteína de unión a guanina fosforribosilpirofosfato fotosistema o fosfatidilserina plastoquinona (oxidada) plastoquinona (reducida) retículo endoplásmico rugoso factor de liberación polimorfismo de longitud de los fragmentos de restricción ácido ribonucleico RNA bicatenario RNA nuclear heterogéneo RNA mensajero RNA ribosomal RNA nuclear pequeño RNA de cadena individual RNA de transferencia ribonucleoproteínas nucleares pequeñas ribonucleasa unidad Svedberg S-adenosilhomocisteína S-adenosilmetionina dodecil sulfato de sodio retículo endoplásmico liso síndrome de inmunodeficiencia adquirida partícula de reconocimiento de la señal tímina tetrahidrofolato pirofosfato de tiamina uracilo uridina-5' -difosfato uridina-5' -monofosfato uridina-5'-trifosfato ubiquinona (coenzima Q) (forma oxidada) ubiquinona (forma reducida) lipoproteína de muy baja densidad xantosina-5' -monofosfato
xxv
Nombres y abreviaturas de los aminoácidos estándar
Aminoácido Abreviatura de tres letras Abreviatura de una letra
Ácido aspártico Asp D
Ácido glutámico Glu E
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
CisteÍna Cys C
Fenilalanina Phe F Glicina Gly G
Glutamina Gln Q Histidina His H
Isoleucina He
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Prolina Pro P
Selina Ser S
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptófano Trp W
Valina Val V
Código genético
Segunda posición U e A G
UUU } Phe UCU } UAU } Tyr UGU } Cys U
U UUC UCC Ser UAC UGC C UUA } Leu UCA UAA } ALTO UGA ALTO A UUG UCG UAG UGG Trp G ,-.,
Ifl !"'l o o S CUU } CCU
} CAU } His CUG } U S Q.I .. Q.I
t< CUC Leu CCC Pro CAC CGC Arg C .. C t<
~ CUA CCA CAA } Gln CGA A ~
= CUG CCG CAG CGG G = 'o 'o 0<:; 0<:; o¡¡; o¡¡; o
} } } } c.. AUU ACU AAU Asn AGU Ser U o c.. o: AUC He ACC Thr AAC AGC C o: .. A Q.I .. S AUA ACA AAA } Lys AGA } Arg A Q.I
'"' o¡: AUG Met ACG AAG AGG G ..
Q.. ~
GUU
} GCU
} GAU } Asp GGU } U
G GUC Val GCC Ala GAC GGC Gly C GUA GCA GAA } Glu GGA A GUG GCG GAG GGG G
XXVI
top related