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Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 11

Generalidades Generalidades de ENZIMASde ENZIMAS

UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALAFACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA2º AÑO

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 22

ENZIMASENZIMAS

Proteínas sintetizadas por las células, en respuesta al

requerimiento metabólico.Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una

transición.Enzima + Sustrato(s) *

Producto(s)

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 33

Impulsa directamente el acontecimiento catalítico *

Vuelve a su estado original.Especificidad óptica (estereoespecífica) y

Especificidad de Grupo.

ENZIMASENZIMAS

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 44

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 55

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 66

Complejos Complejos

a) Apoenzima + Co-enzima = a) Apoenzima + Co-enzima = HoloenzimaHoloenzima

b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-Sb) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S

c) E+S c) E+S Holoenzima + Producto Holoenzima + Producto

d) Holoenzima d) Holoenzima Apoenzima + Co-E Apoenzima + Co-E

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 77

A

B

C

D

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 88

Complejos Complejos

a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzimaa) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima

b) Holoenzima + Sustrato b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S= Comp. E-S

c) E+S c) E+S Holoenzima + Producto Holoenzima + Producto

d) Holoenzima d) Holoenzima Apoenzima + Co-E Apoenzima + Co-E

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 99

Complejos Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzimaa) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima

b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-Sb) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S

c) E+S c) E+S Holoenzima + Holoenzima + ProductoProducto

d) Holoenzima d) Holoenzima Apoenzima + Co-E Apoenzima + Co-E

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1010

Complejos Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzimaa) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima

b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-Sb) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S

c) E+S c) E+S Holoenzima + Producto Holoenzima + Producto

d) Holoenzima d) Holoenzima Apoenzima Apoenzima + Co-E+ Co-E

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1111

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1212

Modelo de ajuste inducido con la Modelo de ajuste inducido con la enzima hexocinasaenzima hexocinasa

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1313

Los Grupos ProstéticosLos Grupos Prostéticos

Los grupos prostéticos Los grupos prostéticos forman parte estructural (estable) estructural (estable) de las de las

enzimasenzimas. . Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot. Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot. Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn

forman forman metaloenzimas..

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1414

Los CofactoresLos Cofactores

Se enlazan de manera Se enlazan de manera transitoria y transitoria y disociabledisociable a la enzima o al sustrato. a la enzima o al sustrato.

Ejemplos: el ATP, Ejemplos: el ATP, los los iones metálicos libresiones metálicos libres..

Dan lugar a las Dan lugar a las enzimas activadas por metalesenzimas activadas por metales..

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1515

Las CoenzimasLas Coenzimas Funcionan como Funcionan como lanzaderas lanzaderas de de

gruposgrupos desde el lugar donde se desde el lugar donde se generan hacia el lugar donde se generan hacia el lugar donde se

utilizan.utilizan. Pueden trasladar Hidrógenos.Pueden trasladar Hidrógenos.

Pueden trasladar grupos diferentes Pueden trasladar grupos diferentes del hidrógeno como del hidrógeno como metilo, acilo, metilo, acilo,

oligosacáridos.oligosacáridos.

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1616

IsozimasIsozimas Formas “distintas” de una Formas “distintas” de una misma misma

funciónfunción enzimática, que se originaron en enzimática, que se originaron en diferente tejido o célula.diferente tejido o célula.

Ejemplos: Ejemplos: Lactato-deshidrogenasa (DHL)Lactato-deshidrogenasa (DHL)

con sus subunidades H y M.con sus subunidades H y M. Creatina fosfocinasa (CPK)Creatina fosfocinasa (CPK)

con sus subunidades M y B.con sus subunidades M y B.

1717Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1818

Factores que favorecen la catálisisFactores que favorecen la catálisis

Proximidad físicaProximidad física de las moléculas E + Sde las moléculas E + SCatálisis ácido-baseCatálisis ácido-base ( protones – OH) ( protones – OH)Catálisis por Catálisis por deformacióndeformación del sustrato, del sustrato,

inestabilizando sus enlaces.inestabilizando sus enlaces.Catálisis Catálisis covalente covalente (entre E – S)(entre E – S)

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 1919

Modificadores enzimáticosModificadores enzimáticos

Inhibidores Inhibidores competitivoscompetitivosInhibidores Inhibidores no no competitivoscompetitivos

Regulación AlostéricaRegulación Alostérica

2020Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 2121

Modificadores enzimáticosModificadores enzimáticos

Inhibidores Inhibidores competitivoscompetitivosInhibidores Inhibidores no no competitivoscompetitivos

Regulación AlostéricaRegulación Alostérica

2222Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 2323

Modificadores enzimáticosModificadores enzimáticos

Inhibidores Inhibidores competitivoscompetitivosInhibidores Inhibidores no no competitivoscompetitivos

Regulación AlostéricaRegulación Alostérica

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 2424

Clasificación de las EnzimasClasificación de las Enzimas

1. 1. Oxidorreductasas Oxidorreductasas oxido-reducciónoxido-reducción

2. Transferasas 2. Transferasas donador — aceptor donador — aceptor 3. Hidrolasas 3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O, hidrólisis C — C, C — O,

C — N, P — O. C — N, P — O. 4. Liasas 4. Liasas moléculas con enlaces dobles moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas 5. Isomerasas cambios en la molécula cambios en la molécula 6. Ligasas 6. Ligasas unión acoplada a consumo unión acoplada a consumo

de de ATP ATP ADP + Pi ADP + Pi

1. Oxidorreductasas1. Oxidorreductasas

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 2626

Clasificación de las EnzimasClasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción oxido-reducción 2. 2. Transferasas Transferasas

donador — aceptordonador — aceptor 3. Hidrolasas 3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O, hidrólisis C — C, C — O,

C — N, P — O. C — N, P — O. 4. Liasas 4. Liasas moléculas con enlaces dobles moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas 5. Isomerasas cambios en la molécula cambios en la molécula 6. Ligasas 6. Ligasas unión acoplada a consumo unión acoplada a consumo

de de ATP ATP ADP + Pi ADP + Pi

2. Transferasas2. Transferasas

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 2828

Clasificación de las EnzimasClasificación de las Enzimas

1. Oxidorreductasas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción oxido-reducción 2. Transferasas 2. Transferasas donador — aceptor donador — aceptor 3. 3. Hidrolasas Hidrolasas hidrólisis C — C, hidrólisis C — C,

C — O, C — N, P — O.C — O, C — N, P — O. 4. Liasas 4. Liasas moléculas con enlaces dobles moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas 5. Isomerasas cambios en la molécula cambios en la molécula 6. Ligasas 6. Ligasas unión acoplada a consumo unión acoplada a consumo

de de ATP ATP ADP + Pi ADP + Pi

3. Hidrolasas3. Hidrolasas

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 3030

Clasificación de las EnzimasClasificación de las Enzimas

1. Oxidorreductasas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción oxido-reducción 2. Transferasas 2. Transferasas donador — aceptor donador — aceptor 3. Hidrolasas 3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O, hidrólisis C — C, C — O,

C — N, P — O. C — N, P — O. 4. 4. Liasas Liasas moléculas con enlaces dobles moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas 5. Isomerasas cambios en la molécula cambios en la molécula 6. Ligasas 6. Ligasas unión acoplada a consumo unión acoplada a consumo

de de ATP ATP ADP + Pi ADP + Pi

4. Liasas4. Liasas

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 3232

Clasificación de las EnzimasClasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción oxido-reducción 2. Transferasas 2. Transferasas donador — aceptor donador — aceptor 3. Hidrolasas 3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O, hidrólisis C — C, C — O,

C — N, P — O. C — N, P — O. 4. Liasas 4. Liasas moléculas con enlaces dobles moléculas con enlaces dobles 5. 5. Isomerasas Isomerasas

cambios en la moléculacambios en la molécula 6. Ligasas 6. Ligasas unión acoplada a consumo unión acoplada a consumo

de de ATP ATP ADP + Pi ADP + Pi

5. Isomerasas5. Isomerasas

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 3434

Clasificación de las EnzimasClasificación de las Enzimas

1. Oxidorreductasas 1. Oxidorreductasas oxido-reducción oxido-reducción 2. Transferasas 2. Transferasas donador — aceptor donador — aceptor 3. Hidrolasas 3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O, hidrólisis C — C, C — O,

C — N, P — O. C — N, P — O. 4. Liasas 4. Liasas moléculas con enlaces dobles moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas 5. Isomerasas cambios en la molécula cambios en la molécula 6. 6. Ligasas Ligasas unión acoplada a consumo unión acoplada a consumo

de de ATP ATP ADP + Pi ADP + Pi

6. Ligasas6. Ligasas

Dr. Mynor LeivaDr. Mynor Leiva 3636

Enzimas PlasmáticasEnzimas Plasmáticas

FUNCIONALESFUNCIONALES: ejercen su actividad en la : ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los circulación sanguínea, como los componentes de la componentes de la coagulacióncoagulación y del y del sistema de sistema de ComplementoComplemento..

NO FUNCIONALESNO FUNCIONALES: actúan en el interior : actúan en el interior de células o tejidos: de células o tejidos: – Citoplasmáticas Citoplasmáticas daño tisulardaño tisular– Mitocondriales Mitocondriales daño celulardaño celular

Enzimas séricas en DiagnósticoEnzimas séricas en Diagnóstico

Trastornos musculares e infarto del miocardioCreatincinasa

(degeneración hepatolenticular) Enf. De WilsonCeruloplasmina

PancreatitisAmilasa

HepatitisAlanina Aminotransferasa ALT

Infarto del MiocardioAspartato Aminotransferasa AST

Enzimas séricas en DiagnósticoEnzimas séricas en Diagnóstico

Varios trastornos óseos Enfermedades hepáticas

y obstrucción de vías biliares

Fosfatasa Alcalina

Carcinoma metastásico de la próstataFosfatasa Ácida

Pancreatitis AgudaLipasa

Infarto de MiocardioLactato deshidrogenasa

Varias enfermedades hepáticasγ−Glutamil Transferasa

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