semana 30 proteínas. definición, clasificación por su función biológica y su composición...

Semana 30

Proteínas

Definición, clasificación • Por su función biológica y su composiciónNiveles de organización: Estructuras (1ª 2ª 3ª 4ª) • Enlaces presentes y ejemplosDesnaturalización por: calor, agitación, solventes, cambio de pH y metales pesados Estructura e importancia biológica de:• Colágeno, Insulina, Mioglobina y Hemoglobina Clasificación de las enzimas (según la Unión Internacional de Bioquímica)Importancia de las enzimas séricas en el diagnóstico clínico

LABORATORIO 30: Desnaturalización de proteínas y actividad enzimática

PROTEÍNAS

• Macromoléculas formadas por polímeros lineales (cadenas polipeptídicas) de más de 50 alfa aminoácidos.

• Contienen C,H,O,N,S,P• Tienen actividad biológica específica• Se clasifican por: Su composición química: Simples y conjugadasSu función biológica.

COMPOSICION

SIMPLES

ALBUMINAS

Son las mas comúnes e importantes de las proteínas simples. Ej: albumina y la seroalbumina. Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas.

GLOBULINAS Anticuerpos en el suero sanguíneo y fibrinógeno sanguíneo.

HISTONAS

Son proteínas básicas, ya que contienen aminoácidos básicos (lisina y/o arginina).Se hallan asociadas con los ácidos nucleídos en las nucleoproteínas de la célula.

ESCLERO-PROTEINAS

Tienen funciones estructurales y de protección. Ej: queratina (pelo, piel y uñas), el colágeno (huesos, tendones, y cartílagos) y la elastina (fibras elásticas y tejido conectivo).

PROTEÍNAS CONJUGADAS formadas por dos partes: apoproteina: porción protéica y

grupo prostético: porción no proteica

CONJUGADAS

GLUCOPROTEINASProteinas con grupo prostético azúcar. Ej: gamaglobulina.

CROMOPROTEINASProteinas con grupo prostético hemo . Ej: hemoglobina y mioglobina

LIPOPROTEINASProteínas con grupo prostético lípidos, incluyendo el colesterol.

METALOPROTEINASProteínas con grupo prostético ión metalico. Ej: algunas enzimas.

NUCLEOPROTEINASProteínas con grupo prostético acidos nucleicos. Ej: en los ribosomas

FOSFOPROTEINAS

Proteínas con grupo prostético esterfosfato , Ej: caseína

FUNCION BIOLOGICA

ENZIMASCatalizan las reacciones bioquímicas en las células. Ej: TRIPSINA cataliza la hidrólisis de proteínas y la SACARASA la hidrólisis de la sacarosa

CONTRACTIL Responsables de la contracción muscular. Ej: MIOSINA y la ACTINA.

HORMONALRegulan el metabolismo corporal . Ej: HORMONA DEL CRECIMIENTO, que regula el crecimiento y la INSULINA regula el nivel de glucosa en la sangre

PROTECTORAS Ayudan al cuerpo a defenderse de sustancias extrañas. Ej: INMUNOGLOBULINAS y el FIBRINÓGENO.

ALMACENAMIENTOAlmacenan los nutrientes . Ej: CASEÍNA almacena las proteínas de la leche y la FERRITINA almacena hierro en el hígado y bazo

TRANSPORTETransportan sustancias esenciales en el cuerpo. Ej: HEMOGLOBINA transporta oxigeno y las LIPOPROTEINAS transportan lípidos

ESTRUCTURAL

Mantienen unidas estructuras del cuerpo. Ej: COLÁGENO forma tendones y cartílagos. QUERATINA forma cabello, piel, unas y lana.

Niveles estructurales de las proteínas Estructuras: 1ª,2ª,3ª y 4ª

ESTRUCTURA PRIMARIA:• Se refiere al número y la secuencia específica

de los aminoácidos que forman la cadena polipeptídica de una proteína.

• Se mantiene mediante enlaces peptídicos que unen los aa desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. Ej: la insulina.

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

• Se refiere a la forma que adquiere la cadena polipeptídica de una proteína, cuando sus aminoácidos forman puentes de Hidrógeno entre sus grupos amino y carboxilo.

• Se mantiene mediante puentes de hidrógeno.Tipos de estructuras secundarias que pueden formarse en las proteínas: • Alfa hélice• Hoja plegada beta • Triple hélice

Estruct. 2ª en alfa-hélice (α)

• Es cuando se enrolla la cadena polipeptídica formando una espiral (α-hélice).

• Se debe a la formación de puentes de Hidrógeno entre los -H del grupo amino (-NH2) de un aa y el -O del carboxilo (-COOH) de otro aa cada 4 aminoácidos de una cadena peptídica.

Estructura 2ª, forma de α-hélice

Estruct. 2ª en Hoja ó lámina plegada β

• Es cuando se mantienen capas enlazadas de proteína. Forman estructuras fibrosas. Ej: la seda.

• Se debe a enlaces por puentes de H que se forman entre los grupos -NH2 y –COOH de aminoácidos ubicados en secciones de una misma cadena polipeptídicas ó en diferentes cadenas.

Hoja plegada beta (lámina plegada β)

Estruct. 2ª en TRIPLE HELICE

• Estructura formada por tres cadenas de α hélice que se enrollan como trenza y se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno. Ej: las fibras de Colágeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA:

• Se refiere a la forma tridimensional específica (propia de cada proteína) que adquiere la cadena peptídica de una proteína.

• Se estabiliza mediante interacciones como atracciones ó repulsiones entre los grupos –R de los aminoácidos de la cadena, formando dobleces ó estiramientos en la estructura.

• Ej: la mioglobina

TIPOS DE INTERACCIONES TIPOS DE GRUPOS -R

Interacciones hidrofóbicas Atracciones entre grupos –R no polares.

Interacciones hidrofílicas Atracciones entre grupos -R polares o ionizados y el agua .

Puentes salinos Interacciones iónicas entre aminoacidos ácidos y básicos ionizados.

Puentes de hidrógeno Interacciones entre H y O ó N

Puentes disulfuro (ÚNICO ENLACE COVALENTE)

Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de S de aminoácidos azufrados.

Interacciones que estabilizan la estructura terciaria

Formas de la estructura 3ª

ESTRUCTURA CUATERNARIA:• Se refiere a la unión de 2 ó más cadenas

peptídicas para formar una proteína compleja.• Se estabiliza por las mismas interacciones de

la estructura 3ª. Ej: la hemoglobina.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

Importancia de algunas proteínas

Insulina

• Hormona que regula el nivel de glucosa en la sangre.

• Su estructura es 1ª y consiste es dos cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro.

Colágeno

• Es la proteína más abundante del cuerpo, forma el tejido conjuntivo, vasos sanguíneos, tendones, ligamentos, córnea y cartílago.

• Su estructura es 2ª, es de triple hélice.• Forma fibrillas.

Mioglobina• Es una proteína globular

que almacena oxígeno en el músculo.

• Su estructura es 3ª, formada por 1 sola cadena, es compacta y enlaza a un grupo HEMO que contiene hierro en el centro.

• No tiene estructura 4ª.• Su estructura y función se

parece a la hemoglobina.

Hemoglobina

• Es una proteína globular que transporta oxígeno en la sangre.

• Su estructura es 4ª y consta de 4 subunidades ó 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta).

• Contiene 4 grupos HEMO (1 en cada subunidad) por lo que puede transportar hasta 4 moléculas de oxígeno.

Estructura 4ª de la hemoglobina

Desnaturalización de las proteínas

• Se le llama así a la alteración ó rompimiento de las estructuras 2ª, 3ª ó 4ª de una proteína, sin causar daño ó ruptura de la estructura 1ª.

• Se mantienen los enlaces peptídicos (amida). • La proteína desnaturalizada pierde su actividad

biológica. Precipita ó coagula.• Es causada por: temperaturas elevadas, ácidos y

bases, alcoholes, metales pesados, agitación.

Desnaturalización de las proteínas

ENZIMAS: son proteínas que catalizan reacciones biológicas. CLASIFICACIÓN

CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS

OXIDO-REDUCTASASReacciones de

oxidación-reducción

Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace

TRANSFERASASTransferencia de un grupo entre 2 compuestos

Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato

HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis

Las proteasas hidrolizan enlaces peptidicosLas lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidosLas carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos.Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos

CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS

LIASASAdición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis

Las carboxilasas añaden CO2 Las desaminasas eliminan NH3

ISOMERASASReorganización de los

átomos de una molécula formar un

isomero

Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa,Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa

LIGASASForman enlaces entre

las moléculas empleando la energia

del ATP

Las sintetasas enlazan 2 moléculas

Enzimas séricas para Diagnóstico clínico

ENZIMA ELEVADAS EN

Transaminasas HepatitisCK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazónLipasa y amilasa PancreatitisAlanina transaminasa HepatitisFosfatasa acidaAntígeno prostático especifico

Cáncer de próstata

Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad pancreática