proteinas - bio edu ciencia...contienen carbono (c), hidrógeno (h), oxígeno (o) y nitrógeno (n);...
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Proteinas
Professor: Verónica Pantoja . Lic. MSP.
“Kinesiologia”
IPCHILE - KinesiologiaDOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013
CARACTERÍSTICAS
Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un gran número deunidades estructurales simples repetitivas.
Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) ynitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S).
MONÓMEROS
IPCHILE - KinesiologiaDOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013
aminoácidos
Forman dispersiones coloidales
COO-
C
R
H3N+ H
Aminoácidos: estructura Grupo carboxilo(disociado)
Grupo amino(protonado)
COO-
C
R
H3N+ H
CadenaLateralvariable
Carbono α
PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína
aminoácidos aminoácidos dipéptido
enlace peptídico
+
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína
PEPTIDOSMuchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;
por ejemplo:
Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro
La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor
Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;por ejemplo:
Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro
La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor
Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto
Niveles estructurales en las proteínas•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros
•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína
•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,siendo cada una un polipéptido.
•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros
•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína
•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,siendo cada una un polipéptido.
Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
• Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes ydébiles están presentes.
• Capacidad electrolítica: En la cual, la proteínase trasladan al polo opuesto de su carga.
• Especificidad: Es la función específica que estadeterminada por su estructura primaria.
• Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido asu carácter anfótero.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes ydébiles están presentes.
• Capacidad electrolítica: En la cual, la proteínase trasladan al polo opuesto de su carga.
• Especificidad: Es la función específica que estadeterminada por su estructura primaria.
• Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido asu carácter anfótero.
IPCHILE - KinesiologiaDOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH
I. Físicos
1. Calor2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH
CLASIFICACIÓN
SEGÚN SU FORMA SEGÚN SU COMPOSCIÓNQUÍMICA
FIBROSAS
GLOBULARES
MIXTAS
PROTEÍNASFIBROSAS
HETEROPROTEÍNAS
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CONSTRUIR REGENERAR1-FUNCIÓN ESTRUCTURAL
HORMONAS
VITAMINAS
ENZIMAS2-FUNCIÓN REGULADORA
Algunas funciones de las proteínas son:
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3-FUNCIÓN DEFENSIVA ANTICUERPOS
4-FUNCIÓN DE TRANSPORTE HEMOGLOBINA
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