enzimas 2010 2011 new

ENZIMAS

Los encimas son:

BIOCATALIZADORES

Los biocatalizadores son los catalizadores de las reacciones químicas que se producen dentro y fuera de las células de los organismos vivos.

LOS CATALIZADORES

Son substancias que rebajan a energía de activación, acelerando la velocidad de reacción, sin alterarse en el proceso

No influyen en el equilibrio de las reacciones

substrato

producto

substrato

producto

ENZIMA

Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela

Tipos de biocatalizadores 

ENZIMASo FERMENTOS

HORMONAS

VITAMINAS

ENZIMASo FERMENTOS

Son proteínas globulares poseen un grado elevadode especificidadPor el substrato

actúan en condicionesmuy suaves de

temperatura y pHson solubles en el agua

Pueden estar formados por :

una proteína conxugada

una proteína simple

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR, GRUPO PROSTÉTICO o COENZIMA

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

Las apoenzimas están constituidos por tres tipos de aminoácidos 

Aminoácidosestructurales

sin funcióndinámica

Aminoácidosde fijación

encargados deestablecer

enlaces débiles con elsubstrato

Aminoácidoscatalíticos

que se unen alsubstrato para

realizar sutransformación

en producto

S

Aminoácidosde fijación

Aminoácidoscatalíticos

CENTRO ACTIVO

COENZIMAS

Son moléculas no proteicas que se unen a los apoenzimas para formar una molécula activa (holoenzima)

No son específicas del apoencima, pero si del tipo de reacción

Se alteran durante la reacción regenerándose posteriormente

NAD+ + 2e- + 2 H+ = NADH + H+

NAD+ + 2H = NADH + H+

Entre los coenzimas más conocidos tenemos 

NAD+ NADP+

FAD

CoACoA-SH

ATP

Actúan en reacciones de óxido-reducción

actúa como transportador de radicales –acilAcetil-CoA

actúa como transportador de grupos fosfato

también es un transportador de energía

Águeda Mª

NAD+ NADP+

FAD

AH2 A

NAD+ NADH + H+

COOH

CH2

CH2-COOH

COOH

CH

CH-COOH

FAD FADH2

Ácido succínicoÁcido fumárico

C6H12O62CH3 - CO - COOH

GLICOSA ÁCIDO PIRÚVICO

2 NAD+ 2 NADH + H+

2 ADP + Pi

2 ATP

C6H12O62CH3 - CO - COOH

Ácido pirúvico

2CH3 - CHOH - COOH

Ácido láctico

2NADH + H+

2NADH + H+

2 NAD+

2 NAD+

2 ADP + Pi

2 ATP

Entre los coenzimas más conocidos tenemos 

NAD+ NADP+

FAD

CoACoA-SH

ATP

Actúan en reacciones de óxido-reducción

actúa como transportador de radicales –acilAcetil-CoA

actúa como transportador de grupos fosfato

también es un transportador de energía

CoACoA-SH

CH3 - CO - COOH Ácido pirúvico

CH3 - CO –S-CoA Acetil CoA

HS-CoA

NAD+ NADH + H+

CO2

Entre los coenzimas más conocidos tenemos 

NAD+ NADP+

FAD

CoACoA-SH

ATP

Actúan en reacciones de óxido-reducción

actúa como transportador de radicales –acilacetil-CoA

actúa como transportador de grupos fosfato

también es un transportador de energía

ATP

AB

A+B

energía

C+D

CD

AB

A+B

ADP + P

ATP C+D

CD

y

y

El ATP como transportador de energía

SUBSTRATOENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO

+ ENZIMA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

enzima

subs

trat

o

producto

SUBSTRATOENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO

+ ENZIMA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

enzima

subs

trat

o

producto

SUBSTRATOENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO

+ ENZIMA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

enzima

subs

trat

o

producto

enzima

S

producto

Coenzima

CINÉTICA ENCIMÁTICA

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

Temperatura El pH del medio 

Concentracióndel

substrato

Inhibiciónenzimática

Enzimasalostéricos 

Concentracióndel

enzima

Temperatura

temperatura

VEl aumento de la temperatura favorece el movimiento de las moléculas y con el la probabilidad de que se encuentren entre ellas, como consecuencia aumenta la velocidad de reacción.

Cuando la temperatura excede cierto límite se produce la desnaturalización del enzima y la actividad enzimática cesa.

La temperatura a la que la velocidad de reacción es máxima TEMPERATURA ÓPTIMA

V max

se llama

TEMPERATURA ÓPTIMA

V max

Temperatura Velocidad

CINÉTICA ENZIMÁTICA

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

Temperatura El pH del medio 

Concentracióndel

substrato

Inhibiciónenzimática

Enzimasalostéricos 

Concentracióndel

enzima

El pH del medio

pH

V

Cuando se exceden tanto por enzima como por debajo estos límites, el enzima se desnaturaliza y deja de actuar

Todos los enzimas actúan en márgenes muy estrechos de pH

Entre estos límites hay un pH en el que la actividad enzimática es mayor.

pH óptimo

El pH óptimo varía de unos enzimas a otros

O pH del medio 

pH óptimo

Velocidad

ácido básico

CINÉTICA ENCIMÁTICA

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Temperatura El pH del medio

Concentracióndel

substrato

Inhibiciónenzimática

Enzimasalostéricos 

Concentracióndel

enzima

Concentracióndel

enzima

Concentracióndel

substrato

La velocidad de reacción se cuantifica por el número de moléculas de substrato transformadas en la unidad de tiempo. La velocidad de una reacción enzimática aumenta según se eleva la concentración del substrato hasta alcanzar la V máx., a partir de se momento

[S]

V V max.

se mantiene constante.

La V máx. se alcanza cuando todo el enzima está ocupado por el substrato

Leonor Michaelis Maud Menten

[S]

V V max.

1/2 V max.

KM

CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del substrato en producto. Para expresar la eficacia de un enzima se utiliza la KM que mide la afinidad del enzima por el substrato.

KM constante de Michaelis-Menten, es la concentración

del substrato necesaria para alcanzar la mitad de la

V max.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

Temperatura El pH del medio 

Concentracióndel

substrato

Inhibiciónenzimática

Enzimasalostéricos 

Concentracióndel

enzima

Inhibiciónenzimática

Los inhibidores son determinadas substancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática, y pueden ser :

Irreversibleso venenos  Reversibles

No competitivos Competitivos

Irreversibleso venenos 

Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica.

enzima

subs

trat

o

producto

subs

trat

o

inhibidor

Irreversibleso venenos 

Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica.

enzima

subs

trat

o

inhibidor

Reversibles

No competitivos Competitivos

Se unen temporalmente al enzima impiediendo su acción. y pueden ser

enzima

subs

trat

oproducto

inhibidor subs

trat

o

Inhibidores reversibles competitivos

Se puede anular inhibición aumentando la concentración del substrato.

Son aquellos que se unen al centro activo porque son semejantes al substrato

subs

trat

o

subs

trat

o

subs

trat

o

Inhibidores reversibles no competitivos

Se unen al enzima fuera del centro activo, pero deforman el enzima.

enzimainhibidor

subs

trat

o

enzima

CINÉTICA ENZIMÁTICA

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

Temperatura El pH del medio 

Concentracióndel

substrato

Inhibiciónenzimática

Enzimasalostéricos 

Concentracióndel

enzima

sitio

Enzimasalostéricos 

ALLO otro STEREO

Los enzimas alostéricos tienen “otro sitio” además del centro activo.

El “otro sitio” se llama,

enzima

substrato

Centro activo

modulado

r

Centro regulado

r

centro o sitio regulador o alostérico

efector o modulador

y a el se une el

activa

la actividad del enzima

o inhibe

Los enzimas alostéricos presentan dos conformaciones estables, una inactiva y otra activa, pasando de una a otra por la unión del modulador al centro regulador

enzima

enzima

INACTIVA ACTIVA

Los enzimas alostéricos pueden ser de dos tipos :

Los activados por el modulador

enzima

enzima

modulador

En este caso el modulador puede ser el substrato

inhibidos por el modulador

enzima

enzima

modulador

En este caso el modulador puede ser el producto

cuando se activa una de las unidades transmite el efecto a las otras cadenas (transmisión alostérica), aumentando considerablemente la velocidad de reacción.

Muchos enzimas alostéricos están formados por más de una cadena peptídica (estructura cuaternaria),

cada unidad tiene su centro activo

ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS

De acción el enzima solo realiza un determinado tipo de reacción

De substrato En este caso la especificidad puede ser:

Absoluta De grupo

cuando el enzima solo reconoceun tipo de substancias

cuando o enzima actúa sobrediferentes moléculas pero

con el mismo enlace químico

sacarasa peptidasasque rompen

enlaces peptídicos

Hidrolizan lasacarosa

Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela

NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS 

Los enzimas toman el nombre del subtrato sobre el que actúan, del tipo de acción que realizan o de ambos a la vez

Siempre se le añade la terminación –asa como por ejemplo:

Sacarasa ADN sintetasa Aminoacil-ARNt-sintetasa

Ribulosa-1,5 difosfato-carboxilasa

CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS 

Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas

Liasas Isomerasas Ligasas ySintetasas