entzimak

ENTZIMAK: PROTEINA KATALISATZAILEAK

•Entzimek erreakzio kimikoak azkartzen dituzte.•Erreakzioa amaitutakoan hasierako egoera berean askatzen dira, berriro funtzionatzeko.•Pisu molekular handiko proteina globularrak dira.•Tenperaturarekin eta pH- arekin erraz desnaturaltzen dira eta funtzioa galtzen dute. • Bizidunetan parte hartzen duten katalizatzaile biologikoak dira.

Entzimen jarduera- mekanismoa.

E + S E-S P + E

•Entzimak aktibazio energia murrizten du eta horrela erreakzio abiadura handitu egiten da, oreka aldatu gabe.•Gune aktiboa: Entzima substratoarekin lotzen den gunea (aminoazido gutxi batzuk soilik osatzen dutena).•Entzima bakoitza espezifikoa da, substratuarekiko edo erreakzio motarekiko eta hori entzimaren egitura tertziarioaren ondorioa da, bere gune aktiboaren araberakoa.•Molekula bera zenbait entzimen substratua izan daiteke

Katalisia

EA katalizatzaile gabeEnergia

Erreakzio koordenatuak

erreaktiboak

produktuak

EA katalizatzailearekin

Modelo honek entzimak aktibazio energia nola murrizten duen azaltzen du

Entzima

Substratua

Produktua

1) Erreakzioa berekasa gertatzeko, aktibazio energia behar da.

2) Entzimak erreakzioaren aktibazio energia murriztu edo deusezten du.

Entzimarik gabeErreakzio kimiko bati energia eman behar diogu gerta dadin

EntzimarekinEntzimek aktibazio-energia gutxitzen dute erreakzioa errezagoa izateko

ETZIMEN SAILKAPENA Entzimen izendatzea.

Entzimak izendatzeko lehenik substratuaren izena

jartzen da eta ondoren katalizatzen duen erreakzio motarena-asaz bukatua.

Adibidez: sakarosa hidrolasa edo glizeraldehido 3-P deshidrogenasa.

Hala ere, askotan, entzimen izena sinplifikatu egiten da eta horrela sakarosa hidrolizatzen duen entzimari sakarasa deritzo eta berdin amilasa , alfa 14 glukosidasa, zelulasa..e.a

Batzutan aintzinako izenak ere erabiltzen dira: tripsina, pepsina..e.a

ENTZIMA MOTAK1-Oxidorreduktasak: elektroien transferentziak

2-Transferasak: talde funtzional baten transferentziak

3-Hidrolasak: Uraren bidezko apurketak

4-Liasak: Lotura bikoitzen apurketak urik gabe

5-Isomerasak: Isomero batetik bestera pasatzea

6-Ligasak: Sintesi erreakzioetan ATP molekularekin

ENTZIMAREN EGITURA:

Proteina globularra da eta substratuarekin GUNE AKTIBOAn lotzen da. Gune aktiboa substratuarekin elkartzen den entzimaren zatia ,aminoazido batzuk osatzen dute,.

Gune aktiboa

Entzimen espezifikotasunaren ereduak

Sarraila eta giltza (Fisher, 1894):

Gune aktiboa eta substratoa bat datoz erabat: Osagarriak dira

Doitze induzitua: (Koshland,1958)

Substratoarekin elkartzean gune aktiboan aldaketa bat induzitzen da,bien arteko osagarritasuna handitzen duena

Molekula bera zenbait entzima ezberdinen substratua izan daiteke, erreakzio ezberdinetan eraldatuko direlako, produktu ezberdinak emanez.

KOFAKTOREAK ETA KOENTZIMAK• Entzimak proteinak dira baina gehienek

laguntzaile batzuk(ez proteikoak) behar dituzte

osagarri gisa, kofaktoreak• Kofaktorea (entzima ez bezala)bai eraldatzen da

erreakzioan. Bi eratakoa izan daiteke:– Ioi metalikoak: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.– KOENTZIMA: Molekula organiko ez proteikoa. Asko

bitaminen eratorriak (CoA, NAD, NADP, FMN, FAD, e.a.)

APOENTZIMA + KOENTZIMA HOLOENTZIMA

(entzima inaktiboa) (entzima aktiboa)

Jarduera entzimatikoan eragina duten faktoreak

• Entzima-kontzentrazioa.

• Substratu kontzentrazioa.

• Tenperatura.

• pH.

• Inhibitzaileak.

Apoentzima+kofaktoreaholoentzima

Talde prostetikoa

Koentzima

Entzima-kontzentrazioa

• Substratoa soberan dagoenean, zenbat eta entzima gehiago orduan eta jarduera entzimatiko handiagoa. Beraz, zelulak jarduera entzimatikoa handitu edo txikiagotu behar badu, entzimaren sintesia eragingo du edo blokeatuko du hurrenez hurren.

Entzima gehienak behar direnean soilik sintetizatzen dira, edo forma inaktiboan(apoentzima gisa) daude. Bestetik azkar degradatu ohi dira.

Substratu kontzentrazioa

• Entzima-kontzentrazioa konstante batean, substrato-kontzentrazioa handituz gero, erreakzio abiadura handitzen da maximo batera heldu arte. Orduan, entzima guztiak substratei lotuta daude eta erreakzioa burutu arte entzima ez da askatuko beste substrato bati lotzeko

Tenperatura• Entzima guztiek jarduerarako

tenperatura optimo bat izaten dute, eta hau organismoaren tenperatura fisiologikoaren ingurukoa da.

• 10ºC-ko igoera bakoitzeko abiadura bikoiztu ohi da, 40ºC ingurura heldu arte, hortik aurrera entzimak desnaturalizatzen direlako

Akt

ibita

tea

pH-a

• pH-ak proteinaren konformazioan eragina duenez, bere jardueran ere eragina du.

• Entzimek pH optimo bat dute (ez denek berdina) eta balio horretatik gora edo behera proteina desnaturaliza daiteke eta jardueran gelditu

Pepsina(urdailan)

Kimiotripsina(heste-meharrean)

Jarduera entzimatikoaren inhibizioa

• Inhibitzaileak, entzima baten aktibitatea murrizten edo eteten duten substantziak dira.

• Garrantzitsuak dira, beraien bidez bizidunetan ematen diren erreakzio metabolikoak kontrolatzen direlako. Batzutan gaixotasunak sendatzeko erabiltzen dira, adibidez, inhibitzaile batzuk, gaitzak sortzen dituzten bakterioen erreakzioak eteten dituzte.

• Beste batzuk ordea arma biologiko bezala erabiliak izan dira. Adib, “gas nerbiosoa” honek, nerbio kinada garraiatzeko behar den entzima inhibitzen du, heriotza eraginez.

Jarduera entzimatikoaren inhibizioa

• Inhibizioa 2 motatakoa: itzulgarria eta itzulezina.• Itzulgarria:

– Lehiakorra– Ez lehiakorra

• Itzulezina: Substantzia batzuk entzimaren talde funtzionalak aldatu egiten dituzte, gune aktiboa aldatuz, eta inhibizioa behin- betikoa da. Lehen aipaturiko gas nerbiosoarena edo insektizidena adibidez.

Inhibizio lehiakorra

• Inhibitzaileak substratuaren forma antzekoa du eta gune aktiboa aldi baterako okupatzen du, substratuarekin lehiatuz. Substratuaren kantitatea handituz konpondu daiteke.Horregatik da itzulgarria.

Inhibizio ez lehiakorra

• Inhibitzailea,entzimari gune aktiboa ez den beste leku batean lotzen zaio, gune alosterikoan,hain zuzen ere, inhibizio alosterikoa edo erregulatzailea deritzo honi.

• Honek entzimaren egitura piska bat aldatu egiten du, E-S lotura zailduz edo eragotziz.

INHIBIZIO EZ LEHIAKORRA

Entzima alosterikoak

• Inhibizio ez lehiakorraren barruan entzima alosterikoen kasua aipatu behar da. Hauek metabolismoa kontrolatzen dute gune aktiboa inhibituz, egoeraren arabera. Esate baterako erreakzio segida (bide metaboliko) batean, azken produktu nahikoa badago, produktu horrek inhibitu dezake segida horretako lehen entzima edo erreakzio-segidako adarkadura garrantzitsuak: erretroelikadura bidezko inhibizioa edo feed-back inhibizioa

Elkarrekintza alosterikoa

• Entzimak aldi baterako aktibatu edo inaktiba daitezke

• Ekintza entzimatiko ez-lehiakorra eta itzulkorra izan ohi da

• Bi lotura-gune ditu: gune aktiboa eta gune erregulatzailea non efektore alosterikoa lotuko den.

Efektore alosteriko inhibitzailea

Efektore alosteriko aktibatzailea

Enzima inactiva

substratua

Entzima

produktuak

koentzima

Gune aktiboa

Ekintza entzimatikoa:

1) Entzima-substratu konplexua eratzen da.

2) Koentzima konplexu honekin elkartzen da.

3) Gune aktiboan dauden aminoazidoek katalizatzen dute erreakzioa. Horretarako erreakzionatu behar duten molekulak hurbilaraziko dituzte elkarrekin errazago erreakzionatuz eta aktibazio energia murriztuz.

4) Produktua askatzen da eta entzima ere bai, baina aldaketarik izan gabe.

5) Koentzimak prozesuan parte hartzen dute energía (ATP-a), elektroiak (NADH/NADPH) edo katalisi entzimatikoan erlazionatutako beste funtzioren batean.

Inhibidore alosterikoak gune alosterikoan elkartzen dira entzimara eta gune aktiboaren forma aldatzen dute substratua elkartzea eragotziz.

substratua

Inhibitzailea

Enzima inactiva

Entzima aktiboa

Inhibizio alosterikoa

Inhibitzailerik gabe

Inhibitzailearekin