AMINOÁCIDOS y proteínas

La Luciferina es una proteína

Marijose Artolozaga Sustacha, MSc

• Las proteínas son las macromoléculas biológicas más

abundantes y variadas.

• Diferentes estructuras y funciones

• Las proteínas son polímeros de aminoácidos (aá)

• La secuencia en que se unen los aá está determinada

por el material genético

• Los aminoácidos comunes son los

codificados por el código genético

• Son 20 aá comunes

• Además, las proteínas pueden contener aá

derivados:

Se forman del aá común mediante reacción

facilitada por una enzima, después de

incorporado a la estructura proteica

aá = aminoácido(s)

Aminoácidos

•No polares

•Polares sin carga

•Polares con carga positiva

•Polares con carga negativa

Carbono a

•Con cadena alifática

•Con grupos –OH

•Con azufre (S)

•Aromáticos

•Ácidos y sus amidas

•Básicos

•Iminoácidos

•Esenciales o no

Los aminoácidos tienen un centro asimétrico

En la naturaleza la mayoría son de la forma L

D-aá en el tejido cerebral, en la pared de bacterias Gram+, en algunos antibióticos

aá apolares y alifáticos: son más hidrofóbicos

con S

•el más sencillo

•sin C asimétrico

aá aromáticos

apolar polares

aá polares sin carga a pH 7: más hidrófilos

Grupo

ionizable

Polares con carga positiva a pH 7 = hidrófilos y básicos

aá con carga negativa a pH 7: hidrófilos y ácidos

Prolina:

•es un iminoácido

•apolar hidrófobo

•cambia el ángulo de unión del enlace peptídico

•estructura muy rígida

Cisteína:

•aá con azufre, grupo sulfhidrilo –SH, polar

•capacidad de reaccionar con otro grupo –SH

•para formar el puente disulfuro, un enlace covalente

•y el aá derivado cistina

Nombres de 3 letras y de una letra para los aá

Propiedades de los aá:

•Anfoterismo

•Solubilidad

•Absorción de la luz ultravioleta

Anfoterismo:

Los aá pueden comportarse como ácidos o como bases

Los aá libres tienen propiedades de buffer:

• el grupo ácido carboxílico puede actuar donando iones

H+ al medio

• el grupo amino puede actuar como base, aceptando

iones H+ de la solución

Además, grupos R laterales:

• Ácidos: Glu, Asp

• Básicos: Lys, Arg, (His)

aá puede estar en forma no iónica o en forma de

zwitterion=

Total de cargas negativas = total de cargas positivas

La disociación de un ión H+ de un ácido depende

de su constante de disociación ácida (Ka) y su pKa

Los aá tienen 2 ó 3 pKa:

• pK1 del –COOH

• pK2 del –NH3+

y algunos tienen también

• pKR del grupo R

• El pKa es el valor de pH en el que hay igual

concentración de la forma ionizada y la forma no ionizada

Punto isoeléctrico, pI:

El valor de pH en el cual la carga neta del

aminoácido es cero (está en la forma zwitterion)

Se puede calcular:

pI= ½ (pK1 + pK2)

si su grupo lateral R no es ionizable

Para los que tienen R ionizable: hay que escoger 2 de sus pKs: ¿cuáles?

pI de una proteína=

valor de pH al cual la carga neta

de la proteína es cero:

Depende de los grupos laterales

ionizables

Titulación de un aá sin grupo R ionizable: Glicina

pI para aá ácidos

o dicarboxílicos:

Carga 0

pI= ½ (pK1 + pKR)

Titulación de un aá con grupo R ionizable: Glutamato

pI= ½(2,19+4,25)= 3,22

Carga 0 pI para aá con

grupos con N en

el grupo R:

pI= ½ (pKR + pK2)

Titulación de un aá con grupo R ionizable: Histidina

pI= ½(6,0+9,17)= 7,59

Solubilidad:

•Todos los aá libres son muy solubles en agua (y etanol)

pero no en solventes orgánicos

•Porque tienen grupos cargados

•Por eso los apolares son más solubles a pH ≠ pI

•(Los polares son muy solubles a cualquier pH)

•Las proteínas sí que son mucho más solubles

a pH ≠ pI

Absorción de luz ultravioleta:

• Los aá son incoloros

• No absorben la luz visible

• Pero algunos absorben la luz

ultravioleta:

Los aá aromáticos: Trp y Tyr

• Esta propiedad se usa para

determinar la concentración de

proteína en disolución

• Midiendo la Absorbancia a 280nm

Aminoácidos esenciales

• 10 de los 20 aminoácidos comunes pueden ser

sintetizados por el hombre, si su organismo dispone de

las adecuadas fuentes de C y N

• Los otros 10 aminoácidos no siempre son

sintetizados en proporción suficiente y deben ser

suministrados por la dieta >> aá esenciales

• 8 de ellos son esenciales en todo momento

• 2 son esenciales en etapas de rápido

crecimiento (infancia): Arg, His

• Bebés prematuros necesitan 2 más: Cys,Tyr

Requerimiento de aminoácidos para humanos

Esenciales No Esenciales

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Fenilalanina

Treonina

Triptofano

Valina

Arginina

Histidina

Alanina

Asparagina

Aspartato

Glutamato

Gutamina

Glicina

Prolina

Serina

Cisteina

Tirosina

Ej. Fenilcetonuria

La fenilcetonuria es una enfermedad genética

Deficiencia en la síntesis de Tyr a partir de Phe…

que es la forma de degradación de la Phe

Prescripción:

Ingerir poca Phe

La Tyr es esencial para los fenilcetonúricos

Vegetarianos

Las proteínas vegetales suelen contener

bajas cantidades de ciertos aá esenciales:

Importante incluir en la dieta vegetales

variados, para cubrir todos los aá esenciales

en suficiente cantidad

Lys

Lys

Met

La biosíntesis de proteínas en el organismo es

constante

Y se detiene cuando falta un solo aá

•Si no hay aporte suficiente de aá no esenciales

en la dieta, éstos se pueden sintetizar

•Si hay pocos aá en la dieta, estos se va a usar

para catabolizar (incluso los esenciales)

•Si no hay aporte de aá esenciales, el organismo

los obtiene de la degradación de las proteínas

tisulares que los contienen, ej del músculo

>>deterioro físico

aá con actividad biológica:

• Intermediarios en el ciclo de la urea: ornitina, citrulina (no son aá codificados)

• En la síntesis de hormonas tiroideas:

Tyr

• En la síntesis de neurotransmisores:

Glu, Gln, Trp, His

Además de formar parte de las proteínas, algunos aá

tienen funciones propias: