aminoacidos y proteinas
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UNIVERSIDAD DE ORIENTENÚCLEO BOLÍVAR
DEPARTMENTO DE ENFERMERÍAASIGNATURA: BIOQUÍMICA
PROFESORA: CRUZ GALINDO
CIUDAD BOLIVAR OCTUBRE DEL 2014
Los Aminoacidos.
Aminoaidos Esenciales y no Eseniales.
Importancia Biológica de los Aminoacido y Enlaces peptidico.
Definición de Proteina, Composición, Peso, tamaño y Forma.
Proteinas Primarias, Secundarias, Terciarias y cuaternarias.
Tipos de Proteinas.
Desmaturalización de las Proteinas.
Proteinas Plasmaticas
• El cuerpo humano se compone en un 20 por
ciento de proteínas. Las proteínas juegan en
casi todos los procesos biológicos un papel
clave. Los aminoácidos son la base de las
de las proteínas.
• Los aminoacidos
• Son moléculas compuestas por carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno
fundamentalmente Todas estas estructuras
que se añaden a la estructura principal del
aminoácido reciben el nombre de radicales,
que son los que aportan las características
que diferencia a unos aminoácidos de otros.
El organismo humano necesita 20
aminoácidos diferentes para la formación del
conjunto de todas las proteínas. La mitad de
estos aminoácidos se obtienen en los
procesos del propio organismo. La otra mitad
de los aminoácidos, denominados esenciales,
se consiguen de forma exógena. Es decir,
solo se pueden obtener con la alimentación.
Dado que gran parte de nuestras células, músculos y tejidos están compuestos por
aminoácidos, éstos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro
cuerpo: los aminoácidos confieren a la célula no sólo su estructura, sino que también
son responsables del transporte y el almacenamiento de toda clase de nutrientes de
vital importancia
Existen cuatro clases principales:
1.Grupos R no hidrofobicos.
2.Polares, pero sin cargar
3.Grupos con carga positivamente
4.Grupos cargados negativamente
Aminoácidos con grupos R no polares o
hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen
grupos R no polares o hidrofóbicos.
Aquí se encuentran la alanina, la
leucina, la isoleucina, la valina, la
prolina, la fenilalanina, el triptófano y
la metionina
Aminoácidos con grupos R polares sin
carga.
oEstos aminoácidos son relativamente
más solubles en el agua que los
aminoácidos anteriores. Sus grupos R
contienen grupos funcionales polares,
neutros que pueden establecer enlaces
de hidrógeno con el agua.
Aminoácidos con grupos R cargados
positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R
poseen carga positiva neta a PH 7, poseen
todos seis átomos de carbono. Aquí se
encuentran la lisina, la arginina y la
histidina.
Aminoácidos con grupos R cargados
negativamente
Los dos miembros de esta clase son los
ácidos aspártico y glutámico, cada uno de
los cuales posee un segundo grupo carboxilo
que se halla completamente ionizado y por
tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
Descripción de los ordenes de las estructuras proteicas.
• La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
• Estructuras supramoleculares
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo hace
es cantidades mínimas y que, por tanto deben
ingerirse a través de alimentos o de los
suplementos
Alimentos que los contienes :
Aminoácidos esenciales
Fenilalanina
• aminoácido esencial aromático, junto con el
(triptófano y tirosina ) cuyo grupo r contiene un anillo bencénico. importante en
los procesos de aprendizaje, memoria,
control de apetito, deseo sexual, estado de animo, recuperación y desarrollo
de tejido, sistema inmunológico y control de
dolor.
oSe origina desde la homoserina, que es un análogo de la serina,
por otro lado se considera también glucogénico, así como azufrado interviene en el buen
rendimiento muscular, remueve del hígado residuos de procesos metabólicos, ayuda a reducir la
grasa y evitar el deposito de grasas en arterias y en el hígado.
Metionina:
Histidina
• Aminoácido cuyo cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica. es extremadamente importante en el
crecimiento y recuperación de tejido,
en la formación de glóbulos blancos y
rojos, también tiene propiedades
antiinflamatorias.
Triptófano
o ayuda a controlar el normal ciclo del sueño, tiene
propiedades antidepresivas incrementa los niveles de
somatotropina permitiendo ganar masa musculas e
incremento de la resistencia .
Lisina• Es necesaria para
un buen crecimiento,
desarrollo de los huesos, absorción
del calcio, formación de
colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtención de
energía de las grasas y en la
síntesis de proteínas.
TREONINA
Es un componente importante del
colágeno,esmalte dental y tejidos. También le han
encontrado propiedades
antidepresivas. Es un agente lipotropico,
evita la acumulación de grasa en el hígado.
Aminiacidos no esenciales
• Los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros
aminoácidos existentes.
Aminiacidos no esenciales
• Los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros
aminoácidos existentes.
• Alanina: interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo que ocurren durante el ejercicio…
• Acido aspártico: ayuda a reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicios…
• Glicina: es utilizada en el higado para eliminar fenoles (toxicos) y para formar sales biliares
• Serina: es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores…
• Asparragina: interviene específicamente en los procesos metabolicos del sistema nerviosos central…
• Acido glutamico: tiene una gran importancia en el sistema nervioso central…
• arginina: estimula la liberación de hormonas decrecimiento, reduce la grasa corporal…
• Cistina: es importante en la formación de cabello y piel…
• Tirosina: interviene en distintos proceso de regulación del apetito…
• Cisteina: esta implicada en la desintoxicación…
• Prolina: es de fundamental importancia para un saludable estado del los tejidos del colágeno.
El enlace peptídico implica la perdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH
Mantenimiento y la reparación de
los músculos, tendones, piel,
ligamentos, glándulas, uñas
cabello.
Ayuda en la
producción de
hormonas
como la
insulina
Almacenamiento de
nutriente como agua,
grasas minerales y
vitaminas,
carbohidratos,
proteinas
Producción
de
hormonas
Transporte
óptimo de
nutrientes
Los enlaces químicos entre aminoácidos
se denominan enlaces peptídicos y a las
cadenas formadas, péptidos.
OLIGOPÉTIDOS DÍPÉTIDOS TRIPÉPTIDOS TETRAPÉPTIDOS
Están determinadas
mayoritariamente por su
genética.
Son frágiles a señales o
factores externos.
Macromoléculas
formadas por cadenas de
aminoácidos .
Su nombre proviene de la
palabra “PROTA”
Función Estructural
• Colágeno
• Queratina
Función Reguladora
• Insulina
• Hormona de
crecimiento
Función TransportadoraFunción Defensiva
Función Enzimática
Función reguladora
• Hemoglobina•Anticuerpos
• Actina
• Miosina
Proteínas Simples Proteínas conjugadas
Formado por cadenas
polipeptidicas
Producen aminoácidos
Producen aminoácidos
Otros componentes
orgánicos e inorgánicos
Proteínas Globulares
Hemoglobina
Mioglobina
Proteínas Fibrosas
Queratina
Colágeno
No tienen peso definido.
Varia según la cantidad de
componentes.
Saber el tipo y numero de
aminoácidos que componen la
proteína.
Sumar los pesos atómicos
individuales de los átomos.
Múltiples grupos acido-base.
Dependen de la concentración de sal, pH, solvente y temperatura.
Cuando una proteína es soluble otras precipitan.
Proteína
Estructural
Proteína de
Almacenamiento
Proteína de
Transporte
Proteína
ContráctilesProteína de
Defensa
Proteína de
Coagulación
• Función biológica
• Piel, tendones…Colágeno
• Hidrofílica (linisa y alanina)
• Hidrofóbica (valina, prolia y glicina)
Elastina
Ovoalbúbina Caseína Ferritina
Cisterna
Metionina
Hemoglobina Mioglobina Albúmina
Localizada en los
hematíes
Localizado en los
Músculos
Principal Proteína
Sanguínea
4 veces mas grande que
mioglobina
Posee 8 hélices Alfa de la
A-H
Posee una sola cadena
polipeptidica
Transportador y liberador
de Oxigeno
Almacena el Oxigeno
para el movimiento
Muscular
Transporte de sustancias
(ácidos grasos, esteroles
y bilirrubina)
PM: 4 veces mayor Una sola cadena
polipeptidica
Mantenimiento de
presión coloidoscopica
Troponina C
Troponina I
Troponina T
ANTICUERPOS
• RESPUESTA
• Bacterias, Virus u otras Sutancias
antígenas
Glubilinas
• Alfa (gluco y lipoproteina) Beta
(lipoproteina, transporte de vitaminas y
hormonas)
• Gamma (plasmazellen y plasmocitos)
Inmunoglobulina
• IgG. IgA, IgM
• Igd y Ig E
Fibrina
• Proteína filamentosa
• Esencial
Fibrinógeno
• Formación en el Hígado
• Peso Molecular elevado
Trombina
• Induce el paso
• Formación de coágulos
Es la Modificación en la estructura de la proteína que traen resultado una alteración o
desaparición de sus funciones.Este Fenómeno puede producirse por una
diversidad de factores, ya sean físicos como: el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones o químicos como: ácidos, bases,
sustancias con actividades detergente.
9- Desnaturalización de las proteínas
• Proceso.
• Causas del proceso de la desnaturalización.
• Plasma.
• Tipos de proteínas plasmáticas.
• Funciones.
• Importancia de las proteínas plasmáticas.
