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Actualidad de los enzimasPremio Nobel (Química), 2004
Editorial Pirámide, 1992 Rubes Editorial, 2000
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Efecto de los enzimas sobre las velocidades de reacción
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Energía de activación
(Dr. J. Corzo)
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Especificidad de los enzimas
Enzimas proteolíticos o proteasas:
Hidrolizan enlaces peptídicos:
… aunque varias proteasas tambiénpueden hidrolizar enlaces éster
Las proteasas presentan diferencias importantes de especificidad por los sustratos:
B) Tripsina: Enzima bastante específico
A) Subtilisina: Enzima poco específico capaz de hidrolizar una gran variedad de enlaces peptídicos
C) Trombina: Enzima muy específico
········Aa – Aa······
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Centro activo e interacciones enzima-sustrato
llave-cerradura ajuste inducido
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Cofactores enzimáticos
Clasificación Internacional de los enzimas
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Algunos coenzimas
FADNAD
Coenzima A (CoA)
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Vitaminas hidrosolubles: relación con los coenzimas
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1. OXIDORREDUCTASAS 2. TRANSFERA SAS(Reacciones redox) (Reac. transferencia grupos)
Deshidrogenasas Transaldolasa y cetolasaOxidasas Acil, metil, glucosil y fosforiltransferasas Reductasas KinasasPeroxidasas FosfomutasasCatalasa Oxigenasas Hidroxilasas
3. HIDROLASAS 4 . LIASAS(Reacciones de hidrólisis) (Escisión de enlaces C-C, C-O, C-N
Esterasas con formación de =) Glucosidasas DescarboxilasasPeptidasas AldolasasFosfatasas CetolasasTiolasas HidratasasFosfolipasas SintasasAmidasas LiasasDesaminasas
5. ISOMERASAS 6 . LIGASAS(Reacciones de isomerización) (Formación de enlaces acoplada
Racemasas a hidrólisis de ATP)Epimerasas SintetasasIsomerasas CarboxilasasMutasas
Clasificación de los enzimas
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Deducción de la ecuación de Michaelis-Menten(Condiciones de estado estacionario)
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Parámetros cinéticos de algunos enzimas
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Representación de Michaelis-Menten Transformación de dobles inversos
[S]vo = Vmax
[S] + KM
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Reacciones de desplazamiento secuencial (complejos ternarios enzima-sustratos)
A) Mecanismo ordenado:
B) Mecanismo al azar:
Reacciones de doble desplazamiento (ping-pong)
Reacciones bisustrato: A + B = C + D
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Kapm = Km (1 + [ I ] / Ki)
pi = p (1 + [ I ] / Ki)Cambios en Km y pendiente
-1/Km
-1/Kapm
Inhibición reversible competitiva
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pi = p (1 + [ I ] / Ki)
Vapmax = Vmax/ (1 + [ I ] / Ki)
1/Vapmax
1/Vmax
Cambios en Vmax y pendiente
Inhibición reversible no competitiva
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Inhibición reversible acompetitiva
Kapm = Km / (1 + [ I ] / Ki)
Vapmax = Vmax (1 + [ I ] / Ki)
Cambios en Vmax y Km
1/Vapmax
1/Vmax
1/Kapm
1/Km
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Inhibición irreversibleInhibidores específicos de grupo:DIPF (serin-enzimas) y iodoacetamida (cisteín-enzimas)
Marcadores de afinidad: TPCK (quimotripsina) y bromoacetol fosfato (triosa fosfato isomerasa)
Sustrato
Phe
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Inhibición irreversible del enzima acetilcolinesterasa (ACE) por organofosforados
Por su elevada toxicidad los inhibidores de ACE tienen utilidadcomo insecticidas (paratión y malatión) y como armas (DIPF, sarín)
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Dihidrofolato reductasa (DHFR)
Antitumoral
Antibacteriano
Inhibidores del enzima DHFR (antifolatos)
Inhibidor de la xantina oxidasaTratamiento anti-gota
Algunos inhibidores enzimáticos con utilidad terapéutica
Ki < 1nMInhibidores de laproteasa del HIV Tratamiento anti-SIDA
sustrato