8. tema proteinas

7/28/2019 8. Tema Proteinas

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UNIDAD N 1:

Tema 6: PROTEINAS

Blgo. Ms. Pablo Chuna MogollnProfesor Auxilar T.C.

Area Biologa

Departamento Acadmico de Ciencias - UPAO


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Todas las protenas contienen C, H, O y N y casi todas poseen tambin S. El contenido de nitrgeno representa, trmino medio, el 16 % de la masa total de la

molcula, lo cual permite calcular la cantidad de protena existente en una muestra, por

medicin del N de la misma

Son los compuestos orgnicos ms abundantes, en animales superiores representan

alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.

Las protenas son molculas polimricas de enorme tamao; estn constituidas por

gran nmero de unidades estructurales que forman largas cadenas .

PROTEINAS

Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman

soluciones coloidales

Cada tipo celular posee una distribucin, cantidad y

especie de protenas que determina el funcionamiento y laapariencia de la clula. Ej. Una clula muscular difiere deotras en virtud de su gran contenido de protenascontrctiles, como la miosina y la actina, a las que sedebe, en gran parte su apariencia y su capacidad decontraccin.


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Slo 20 aminocidos constituyen las unidades monomricas a partir de las cuales sesintetizan las cadenas polipetdicas.

En consecuencia, todas las protenas contienen diversas proporciones de estos 20aminocidos.

Cada aminocido contiene un grupo carboxilo, un grupo amino, y un hidrgeno unido aun tomo de carbono central conocido como el carbono .

Los aminocidos son clasificados en base a su solubilidad en agua, que a su vezdepende de la cadena lateral (grupo R)

AMINOCIDOS

Con la excepcin de la glicina, cadaaminocido tiene dos enantimeros,una forma D y una forma L.

Las protenas slo contienenismeros de la serie L.

Los aminocidos que estn disueltos

en agua existen en solucin comoiones dipolares (zwitterions), quepueden actuar como cidos(donadores de H+) o como bases(aceptores de H+). Las sustanciascon esta dualidad son llamadasanfotricas


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Los aminocidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.

Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las protenas de los alimentos.

Si falta uno solo de ellos no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que searequerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin,segn cual sea el aminocido limitante.

Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos.

- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftfano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina

AMINOCIDOS ESENCIALES


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Los aa en un pptido o en una protena son a veces llamados residuos (queresultan despus de perder un tomo de H+ del grupo amino y un OH- delextremo carboxilo)

Cada pptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre es el extremo amino-terminal (o N-terminal); y el carboxilo libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal)

Dos aminocidos estn unidos de modo covalente a travs de un enlace amida,conocido como enlace peptdico

La unin de pocos aminocidos forman un oligopptido, muchos aminocidos

forman un polipptido.


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Por lo general los pptidos contienen menosde 20-30 aminocidos.

Ejemplos de algunos pptidos importantes

Oxitocina (9 aa).

Estimula la secrecin de la leche y lacontraccin muscular uterina durante elparto

Glucagon (29 aa)

Regula los niveles de glucosa

Corticotropina (39 aa) estimula la corteza

adrenal Glutatin(-glutamil-L-cisteinilglicina)

Agente reductor. Protege a las clulas deproductos oxidantes derivados delmetabolismo del O2

Vasopresina (hormona antidiurtica). 9aa.

Interviene en la regulacin del equilibriohdrico

Pptidos opiceos (leu-y met-encefalinas)

pentapptidos que intervienen en el aliviodel dolor


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Protena Peso

Molecular

Nmero de

residuos

Nmero de

cadenaspolipeptd.

Citocromo C (humana) 13 000 104 1

Rinonucleasa A (pncreas bovino) 13 7000 124 1

Lizosima 13 930 129 1

Mioglobina (corazn equino) 16 890 153 1

Quimotripsina (pncreas bovino 21 600 241 1

Hemoglobina (humana) 64 500 574 4

Albumna srica humana 68 500 609 1

Hexoquinasa (levadura) 102 000 972 2

RNA polimerasa (Eschericihia coli) 450 000 4 158 5

Apolipoprotepina B (humana) 513 000 4536 1

Glutamina sintetasa (E. coli) 619 000 5 628 12

Titina (humana) 2993 000 26 926 1

DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEINAS


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Groove

Cada secuencia de aminocidos se pliega espontneamentede una diferente manera. El plegamiento crea grooves quefuncionan como sitios de unin para otras molculas .

CONFORMACIN PROTEICA Y FUNCIN

Una conformacin especfica de una protena

Determina como es su funcin

Debera ser flexible para permitir pequeos cambiossin que se dae la estructura completa

Cambios en la estructura secundaria-terciaria,son responsables de enfermedades importantes,como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y laencefalopata espongiforme bovina, cada unacaracterizada por cambios neurolgicos patol-

gicos, que se traducen en la deposicin, en lasfibrillas amiloides, de protenas insolubles.


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1 510

15

202530

35

4045

5055

6065

70

7580

85

9095

100

105

110115

120125

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Aminocido

NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la disposicin lineal o secuencia de

restos de aminocidos que constituyen

la cadena polipeptdica.

La unin peptdica slo permite formar

estructuras lineales.

Es especfica de cada protena.


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Largas fibras

a. El gen de beta hemoglobina

Persona normalPersona con anemia de

clulas falciformes

DNA

Gen normal

El gen codifica elpolipptido

(b) El polipptidobeta hemoglobina

Mutacin cambiaforma de proteina

(c) La protenahemoglobina

(formada por 4polipptidos

Beta

Alfa

(d) La clula

Eritrocitoforma de disco

Eritrocito formade hoz

Mutacin

(a) Eritrocito normal

(b) Clula falciforme Hemoglobina de clula falciforme

Hemoglobina normal

1 2 3 6

54

1467

64

321 75

.146

Mutaciones variaciones en la secuencia

Los aminocidos invariables son importantes

para la funcin

Las mutaciones conservadoras son cambios

entre aminocidos qumicamente semejantes

Algunas mutaciones se relacionan con

enfermedades --> enfermedades moleculares

(patologa molecular)

Ej. La sustitucin de un aminocido por otro

en la hemoglobina causa la anemia falciforme.


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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposicin espacial, regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipetdica,generalmente es mantenida por enlaces de hidrgeno

La cadena polipeptdica puede adoptar distintas disposiciones espaciales- Hlice (alfa) - Lmina (beta) - Arrollada al azar


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ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformacin global de una cadena polipeptdica, o sea la disposicin tridimensional de todoslos residuos de aminocidos.

Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrgeno, interacciones inicas, interacciones

hidrofbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.


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Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una protena multimrica.

Las cadenas polipeptdicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente.

- El colgeno es una protena fibrosa de tres polipptidos que estn superenrollados.Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.

- La hemoglobina es una protena globular con dos copias de dos tipos de polipptidos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA


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Las protenas pueden clasificarse de diversas maneras:

Fibrosas

Segn su forma

Globulares

SimplesPor su composicin

Conjugadas

Por su importancia Completas

Nutricional

Incompletas


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1. Protenas fib rosas:

Estn formadas por la repeticin de elementos de estructura secundaria, hlices y hojas, en forma de fibras; son utilizadas como sostn estructural de clulas y tejidos.

De acuerdo a la orientacin de sus cadenas se pueden clasificar en:

Exclusivamente helicoidal: Ejemplos colgena, -queratina, miosina, elastina,epidermina, fibrina.

Exclusivamente laminar:Ejemplos fibrona (gusano de seda), b-queratina.


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2. Pro tenas g lobu lares:

Tienen una estructura mucho ms compacta simulando un globo o esfera. Songeneralmente solubles. Tienen funciones diversas.

Se pueden encontrar como combinacin de:

Hlice, laminar y azar.

Hlice y azar.

Laminar y azar.

Enteramente al azar.

Ejemplos de estos son hemoglobina, mioglobina y las enzimas.


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PROTENA SOLUBILIDAD EJEMPLOS

ALBMINAS Solubles en agua destiladaOvoalbminaLactoalbmina

Seroalbmina

GLOBULINAS

Insolubles en agua destilada

Solubles en solucionessalinas diluidas

Ovoglobulina

LactoglobulinaSeroglobulina

GLUTELINASInsolubles en medio neutro.

Solubles en soluciones

cidas, bsicas y salinas.

Glutelina (trigo)

Orizenina (arroz)

Atendiendo a su composicin, las protenas se clasifican ensimples y conjugadas.

Pro tenas s imp les :Por hidrlisis de stas se producen solamenteaminocidos que a su vez se subdividen de acuerdo a susolubilidad.


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PROLAMINAS

Solubles en alcohol 70

cidos, lcalis.

Insolubles en agua y solucionessalinas

Zena (maz)Gliadina (trigo)

Hordeina (cebada)

HISTONAS

Solubles en agua destilada ycidos diluidos

Insolubles en medio bsico.

Nucleohistonas

Histonas del timoEscombrona

PROTAMINASMuy solubles en agua

cidos, bases, soluciones

salinas.

Salmina (salmn)

Esturina (esturin)

Clupena (arenque)

Ciprinina (carpa)

ESCLERO-PROTENAS

Insolubles en todos los solventescomunes.

Colgena

Queratina

Elastina

Fibrona


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GLUCOPROTENAS Carbohidrato

Mucina

FSH

TSH

Inmunoglobulinas

FOSFOPROTENAS cido fosfrico

Casena

Vitelina

METALOPROTENAS Metal

Anhidrasa carbnica

Ferritina

Ceruloplasmina

Pro tenas con jugadas : estn constituidas poraminocidos unidos a una parte no proteica denominadogrupo prosttico (ejemplo: carbohidratos, lpidos,metales, hemo, etc.)


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HEMOPROTENASPORFIRINOPROTENAS

CROMOPROTENAS

Hemo

(Porfirina + Fe++)

Hemoglobina

Mioglobina, Citocromos

Catalasas

Peroxidasas

LIPOPROTENAS Lpidos Lipoprotenas

NUCLEOPROTENAScidos

Nuclecos

Virus

Nucleosomas

Ribosomas

RibonucleoprotenasDesoxirribonucleoprotenas

FLAVOPROTENAS Flavina Flavoprotenas


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De acuerdo a su importancia nutricionallas protenas se clasifican en:

Completas: contienen todos losaminocidos esenciales. Ejemplo deeste tipo de protenas son las de origenanimal.

Incompletas: carecen dealguno o algunos de losaminocidos esenciales.

Ejemplo: las protenas deorigen vegetal.

Frijol

Rico en Lisina

Pasta

Rica en Metionina


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De acuerdo a la Funcin biolgica pueden ser:

Estructurales: Colgeno, Elastina, Queratina, Espectrina

Defensa:Anticuerpos, Complemento, Fibringeno, Trombina

Hormonales: Insulina, Hormona del crecimiento

Catalticas: DNA polimerasa.

Contrctiles: Miosina, Actina

Receptoras: Receptores de membrana

De Transferencia Citocromo C

Toxinas : Clostridium botulinum, Difteria

Almacenamiento: Casena, Ferritina

Transporte: Hemoglobina


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Las alteraciones de las protenas pueden ser de dos categoras:modificacin qumica y procesamiento.

La modificacin qumica incluye la unin de un grupo qumico a los

grupos terminales amino o carboxilo, o a los grupos reactivos de lascadenas laterales de los residuos internos

Modificacin Sitio Target Proceso celular

Fosforilacin Ser, Tre, Tri Sealizacin activacin

Glicosilacin Asn, Ser, Tre Actividad proteica

Metilacin Arg, Lis, His, Glu Reparacin proteica, quimiotaxis

Hidroxilacin Pro, Lis, Asn, Asp Estructura del colgenoPrenilacin Cis Sealizacin, oncogenesis

Palmitoilacin Cis Asociacin a membrana

Miristoilacin N-terminal Asociacin a membrana


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Modificacin de la

insulina

Modificacin del colgeno


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El procesamiento incluye eliminacin desegmentos peptdicos y suele serirreversible.

La degradacin de protenas puede

realizarse por vas extra e intracelulares. La principal va extracelular es el sistema

de proteasas digestivas, que en el intestinodegradan las protenas ingeridas apolipptidos Ej. exopeptidasas.


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Las clulas poseen varas vasproteolticas intracelulares paradegradar protenas mal plegadas odesnaturalizadas o protenas normales

cuya concentracin debe disminuir. Una de las principales vas intra-

celulares es la degradacin por enzimaslisosomales.

Los mecanismos citoslicos para ladegradacin de protenas involucra que

ciertas secuencias internas marquen lasprotenas del citosol para el agregadode ubiquitina y la posterior protelisisdentro de un proteosoma.

Lisosoma


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IMPORTANCIA DE LASPROTEINAS

1. Energtica: 4 kcal/g2. Funcin estructural o plstica, no

reemplazable por otros principiosde la dieta.

2. Las miles de protenas presentesen el cuerpo humano realizandiversas funciones (estructurales,contrctiles y mviles, enzimas, etc.

3. Las hormonas importantes sonpptidos, y pueden emplearse para

corregir los estados de deficienciascorrespondientes (ej. administracinde insulina a pacientes condiabetes mellitus).

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